ISOLEUCINE: CIRI, FUNGSI, BIOSINTESIS, MAKANAN - BIOLOGI - 2025

The isoleucine (Ile, I) adalah salah satu daripada 22 berlaku secara semulajadi asid amino sebagai sebahagian daripada protein. Oleh kerana tubuh manusia, seperti mamalia lain, tidak dapat mensintesisnya, isoleusin adalah antara 9 asid amino penting yang mesti diperoleh dari diet.

Asid amino ini diasingkan untuk pertama kalinya pada tahun 1903 oleh saintis F. Ehrlich dari unsur nitrogen dari bit atau molase bit. Kemudian, pengarang yang sama memisahkan isoleusin dari produk penguraian fibrin dan protein lain.

Struktur kimia asid amino Isoleucine (Sumber: Clavecin melalui Wikimedia Commons)

Ia adalah asid amino bukan polar yang terdapat di sebahagian besar protein selular organisma hidup, di samping itu, ia adalah sebahagian daripada kumpulan asam amino rantai bercabang BCAAs (dari bahasa Inggeris B ranched C hain A mino A cids), bersama dengan leucine dan valin.

Ini memiliki fungsi dalam pembentukan struktur tersier dari banyak protein dan, di samping itu, ia turut serta dalam pembentukan berbagai prekursor metabolik yang berkaitan dengan metabolisme tenaga sel.

ciri

Isoleusin dikelaskan dalam kumpulan asid amino bukan polar dengan kumpulan R atau rantai sifat alifatik, iaitu dengan rantai hidrokarbon hidrofobik.

Oleh kerana ciri ini, asid amino kumpulan ini seperti alanin, valine dan leucine, cenderung berdekatan antara satu sama lain, yang menyumbang kepada penstabilan protein yang mana ia adalah bahagian melalui interaksi hidrofobik.

Asid amino bukan polar ini mempunyai berat kira-kira 131 g / mol dan terdapat dalam protein dalam kadar hampir 6%, sering "terkubur" di tengahnya (berkat kualiti hidrofobiknya).

Struktur

Isoleucine adalah asid α-amino yang, seperti asid amino yang lain, mempunyai atom karbon pusat yang disebut α karbon (yang merupakan kiral), di mana empat kumpulan berbeza dilampirkan: atom hidrogen, kumpulan amino (-NH2), kumpulan karboksil (-COOH) dan rantai sampingan atau kumpulan R.

Kumpulan R isoleucine terdiri daripada hidrokarbon bercabang tunggal 4 atom karbon (-CH3-CH2-CH (CH3)) di mana rantaiannya terdapat juga atom karbon kiral.

Oleh kerana ciri ini, isoleusin mempunyai empat kemungkinan bentuk: dua daripadanya adalah isomer optik yang dikenali sebagai L-isoleucine dan D-isoleucine dan dua lagi adalah diastereoisomer L-isoleucine. Bentuk utama dalam protein adalah L-isoleucine.

Formula molekul isoleucine adalah C6H13NO2 dan nama kimianya ialah asid α-amino-β-metil-β-etilpropionik atau asid pentatonik 2-amino-3-metil.

ciri-ciri

Isoleucine mempunyai pelbagai fungsi fisiologi pada haiwan termasuk

- Penyembuhan luka

- Detoksifikasi sisa nitrogen

- Rangsangan fungsi imun dan

- Menggalakkan rembesan hormon yang berbeza.

Ia dianggap sebagai asid amino glukogenik, kerana ia berfungsi sebagai molekul prekursor untuk sintesis perantaraan kitaran asid sitrik (kitaran Krebs) yang kemudian menyumbang kepada pembentukan glukosa di hati.

Atas sebab ini, isoleusin diyakini berpartisipasi dalam pengaturan kadar glukosa plasma, yang mempunyai implikasi penting dari sudut pandang tenaga tubuh.

Isoleusin menyumbang kepada laluan sintesis glutamin dan alanin, yang berfungsi untuk keseimbangan antara asid amino rantai bercabang.

Dalam keadaan klinikal, beberapa penulis menunjukkan bahawa peningkatan kepekatan isoleucine, leucine, tyrosine dan valine dapat menjadi penanda ciri sel yang terkena tumor, diikuti dengan peningkatan kadar glutamin.

Fungsi lain

Penyelidikan saintifik yang berbeza menunjukkan bahawa isoleusin diperlukan untuk sintesis hemoglobin, protein yang bertanggungjawab untuk mengangkut oksigen dalam darah banyak haiwan.

Di samping itu, asid amino ini mengaktifkan kemasukan nutrien ke dalam sel; Beberapa kajian menunjukkan bahawa selama berpuasa berpanjangan, ia dapat menggantikan glukosa sebagai sumber tenaga dan, selain itu, ia adalah asam amino ketogenik.

Asid amino ketogenik adalah kerangka karbon yang dapat disimpan sebagai asid lemak atau karbohidrat, sehingga berfungsi dalam simpanan tenaga.

Isoleucine dan asid amino rantaian bercabang lain (selain faktor pertumbuhan dan keadaan persekitaran) berfungsi untuk pengaktifan jalur isyarat sasaran Rapamycin, mTOR (m echanistic T arget of R apamycin).

Jalur ini adalah jalur isyarat penting dalam eukariota yang mampu mengawal pertumbuhan dan metabolisme sel, serta sintesis protein dan kejadian autofagi. Di samping itu, ia mengawal kemajuan penuaan dan beberapa patologi seperti barah atau diabetes.

Biosintesis

Manusia dan haiwan lain tidak dapat mensintesis isoleusin, tetapi ini adalah sebahagian daripada protein selular berkat pengambilannya dari makanan yang kita makan setiap hari.

Tumbuhan, kulat dan kebanyakan mikroorganisma mampu mensintesis asid amino ini dari laluan yang agak kompleks yang, secara amnya, saling berkaitan dengan asid amino lain yang juga dianggap penting bagi manusia.

Terdapat, misalnya, jalan untuk pengeluaran isoleusin, lisin, metionin, dan threonin dari aspartat.

Pada bakteria, secara khusus, isoleusin dihasilkan dari asid amino threonine, melalui piruvat, melalui jalan yang melibatkan pemeluwapan 2 karbon piruvat dengan molekul α-ketobutyrate yang berasal dari threonine.

Reaksi bermula dengan tindakan enzim threonine dehydratase, yang memangkinkan dehidrasi threonine untuk menghasilkan α-ketobutyrate dan ammonium (NH3). Selepas itu, enzim yang sama yang turut serta dalam biosintesis valin menyumbang kepada langkah-langkah

- Transaminasi

- Dekarboksilasi oksidatif ketoasid yang sepadan dan

- Dehidrogenasi.

Dalam mikroorganisma jenis ini, sintesis asid amino seperti lisin, metionin, threonin dan isoleusin sangat diselaraskan dan dikawal selia, terutamanya oleh maklum balas negatif, di mana produk reaksi menghalang aktiviti enzim yang terlibat.

Walaupun isoleusin, seperti leusin dan valin, adalah asid amino penting bagi manusia, enzim aminotransferase yang terdapat dalam tisu badan dapat membalikkannya dengan asid α-keto yang sesuai, yang akhirnya dapat menggantikannya dalam diet.

Kemerosotan

Seperti banyak asid amino yang diketahui secara semula jadi, isoleusin boleh terdegradasi untuk membentuk perantara jalan metabolik yang berbeza, di antaranya kitaran Krebs menonjol (yang memberikan jumlah koenzim yang paling berkesan untuk pengeluaran tenaga atau untuk biosintesis sebatian lain).

Isoleucine, tryptophan, lysine, phenylalanine, tyrosine, threonine, dan leucine semuanya boleh digunakan untuk menghasilkan asetil-CoA, perantara metabolik utama untuk pelbagai reaksi selular.

Tidak seperti asid amino lain, asid amino rantai bercabang (leucine, isoleucine, dan valine) tidak terdegradasi di hati, tetapi dioksidasi sebagai bahan bakar pada otot, otak, ginjal, dan tisu adiposa.

Organ dan tisu ini dapat menggunakan asid amino ini berkat adanya enzim aminotransferase yang mampu bertindak pada ketiga-tiganya dan menghasilkan asid amino α-keto yang sesuai.

Setelah terbitan asid amino teroksidasi ini dihasilkan, kompleks enzim α-keto asid dehidrogenase mengkatalisis dekarboksilasi oksidatif mereka, di mana ia melepaskan molekul karbon dioksida (CO2) dan menghasilkan turunan acyl-CoA dari asid amino yang dimaksudkan.

Patologi yang berkaitan dengan metabolisme isoleusin

Kecacatan dalam metabolisme isoleusin dan asid amino lain boleh menyebabkan pelbagai patologi aneh dan kompleks, seperti, misalnya, penyakit "Maple Syrup Urine" (air kencing dengan bau sirap maple) atau ketoaciduria rantaian bercabang.

Seperti namanya, penyakit ini dicirikan oleh aroma khas dari kencing pesakit yang menderita, serta muntah, sawan, keterbelakangan mental dan kematian pramatang.

Ini berkaitan, khususnya, dengan kesalahan dalam enzim kompleks α-ketoasid dehidrogenase, dengan asid amino rantai bercabang seperti isoleusin dan turunannya yang teroksidasi diekskresikan dalam air kencing.

Secara keseluruhan, patologi yang berkaitan dengan katabolisme asid amino rantai bercabang seperti isoleucine dikenali sebagai acidurias organik, walaupun yang berkaitan langsung dengan asid amino ini agak jarang berlaku.

Makanan yang kaya dengan isoleusin

Asid amino ini banyak terdapat pada tisu otot haiwan, sebab itulah daging yang berasal dari haiwan seperti daging lembu, daging babi, ikan dan lain-lain yang serupa seperti domba, ayam, ayam belanda, daging rusa, antara lain , kaya di dalamnya.

Ia juga terdapat dalam produk tenusu dan turunannya seperti keju. Ini terdapat dalam telur dan juga dalam berbagai jenis biji dan kacang, sebagai bahagian penting dari protein yang membentuknya.

Ini banyak terdapat dalam kacang kedelai dan kacang polong, serta ekstrak ragi yang digunakan untuk pelbagai tujuan makanan.

Tahap plasma isoleusin untuk manusia dewasa adalah antara 30 dan 108 μmol / l, untuk kanak-kanak dan orang muda berusia antara 2 hingga 18 tahun adalah antara 22 dan 107 μmol / l dan untuk bayi berusia antara 0 hingga 2 tahun mereka berumur kira-kira antara 26 dan 86 μmol / l.

Data ini menunjukkan bahawa penggunaan makanan yang kaya dengan ini dan asid amino lain yang berkaitan diperlukan untuk pemeliharaan banyak fungsi fisiologi organisma, kerana manusia tidak dapat mensintesisnya secara baru.

Kebaikan pengambilannya

Makanan tambahan Isoleucine biasanya mengandungi asid amino rantai bercabang penting lain seperti valine atau leucine atau lain-lain.

Antara contoh penggunaan isoleucine yang paling biasa adalah suplemen pemakanan yang digunakan oleh atlet untuk meningkatkan peratusan jisim otot atau sintesis protein. Walau bagaimanapun, asas ilmiah di mana amalan ini disokong selalu diperdebatkan, dan hasilnya tidak dijamin sepenuhnya.

Isoleucine, bagaimanapun, digunakan untuk mengatasi kesan metabolik kekurangan vitamin (pellagra) ciri pesakit yang memiliki diet kaya sorgum dan jagung, yang merupakan makanan tinggi leucine, yang dapat mempengaruhi metabolisme triptofan dan asid nikotinik pada manusia.

Kesan pelagra pada tikus eksperimen, misalnya, melibatkan kelewatan pertumbuhan, yang diatasi dengan suplemen isoleusin.

- Dalam industri pengeluaran haiwan

Di bidang pengeluaran haiwan, asid amino seperti lisin, threonin, metionin dan isoleusin telah digunakan dalam ujian rintis untuk memberi makan babi yang tumbuh dalam keadaan terkawal.

Isoleusin, khususnya, nampaknya memberi kesan pada asimilasi nitrogen, walaupun tidak menyumbang kepada kenaikan berat badan pada haiwan ternakan ini.

- Dalam beberapa keadaan klinikal

Beberapa penerbitan menunjukkan bahawa isoleusin mampu menurunkan kadar glukosa plasma, jadi pengambilannya dianjurkan pada pasien yang menderita gangguan seperti diabetes atau kadar pengeluaran insulin yang rendah.

Jangkitan virus

Suplementasi isoleucine terbukti berguna pada pesakit yang dijangkiti rotavirus yang menyebabkan penyakit seperti gastroenteritis dan cirit-birit pada anak kecil dan haiwan muda yang lain.

Kajian terbaru menyimpulkan bahawa penggunaan asid amino ini oleh haiwan eksperimen dengan ciri-ciri yang disebutkan di atas (dijangkiti rotavirus) membantu pertumbuhan dan prestasi sistem imun bawaan berkat pengaktifan laluan isyarat atau reseptor PRR dengan pengiktirafan corak.

Gangguan kekurangan

Kekurangan isoleusin boleh menyebabkan masalah dengan penglihatan, kulit (seperti dermatitis) dan usus (terbukti seperti cirit-birit dan manifestasi gastrointestinal lain).

Oleh kerana ia adalah asid amino penting untuk pembentukan dan sintesis hemoglobin, serta untuk pertumbuhan semula eritrosit (sel darah), kekurangan isoleusin yang teruk boleh mengakibatkan akibat fisiologi yang serius, terutama yang berkaitan dengan anemia dan penyakit hematologi lain. .

Ini telah diperlihatkan secara eksperimen pada tikus "normal" yang diberi diet rendah pada isoleusin ini, yang berakhir dengan perkembangan keadaan anemia yang ketara.

Walau bagaimanapun, isoleusin mengambil bahagian dalam pembentukan hemoglobin hanya pada bayi, kerana protein manusia dewasa tidak mempunyai sejumlah besar asid amino seperti itu; ini bermaksud bahawa kekurangan isoleus paling ketara pada peringkat awal perkembangan.

Rujukan

1. Aders Plimmer, R. (1908). Perlembagaan Kimia Protein. Bahagian I. London, UK: Longmans, Green, dan CO.
2. Aders Plimmer, R. (1908). Perlembagaan Kimia Protein. Bahagian II. London, UK: Longmans, Green, dan CO.
3. Barret, G., & Elmore, D. (2004). Asid Amino dan Peptida. Cambridge: Cambridge University Press.
4. Blau, N., Duran, M., Blaskovics, M., & Gibson, K. (1996). Panduan Doktor untuk Diagnosis Makmal Penyakit Metabolik (edisi ke-2).
5. Bradford, H. (1931). Sejarah Penemuan Asid Amino. II. Kajian Asid Amino yang Diterangkan Sejak 1931 sebagai Komponen Protein Asli. Kemajuan dalam Protein Chemistry, 81–171.
6. Campos-Ferraz, PL, Bozza, T., Nicastro, H., & Lancha, AH (2013). Kesan khas leucine atau campuran asid amino rantai bercabang (leucine, isoleucine, dan valine) terhadap ketahanan terhadap keletihan, dan penurunan otot dan glikogen hati, pada tikus terlatih. Pemakanan, 29 (11–12), 1388–1394.
7. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Asid Amino Asid Amino. Dalam Ulasan Lippincott's Illustrated: Biokimia (edisi ke-3, hlm. 1–12). Lippincott.
8. Chandran, K., & Damodaran, M. (1951). Asid amino dan Protein dalam Pembentukan Hemoglobin 2. Isoleusin. Jurnal Biokimia, 49, 393-398.
9. Chung, AS, & Beames, RM (1974). Lysine, Threonine, Methionine dan Isoleucine Supplement of Peace River Barley for Growing Babi. Anjing. J. Anim. Sci., 436, 429-436.
10. Dejong, C., Meijerink, W., van Berlo, C., Deutz, N., & Soeters, P. (1996). Penurunan kepekatan plasma isoleus setelah pendarahan gastrousus atas pada manusia. Usus, 39, 13-17.
11. Edsall, J. (1960). Asid Amino, Protein dan Biokimia Kanser (Jilid 241). London: Academic Press, Inc.
12. Ensiklopedia Britannica. (2012). Diakses pada 30 Ogos 2019, dari https://www.britannica.com/science/isoleucine
13. Gelfand, R., Hendler, R., & Sherwin, R. (1979). Karbohidrat Diet dan Metabolisme Protein yang Tertelan. The Lancet, 65–68.
14. Hudson, B. (1992). Biokimia protein makanan. Springer-Science + Media Perniagaan, BV
15. Knerr, I., Vockley, J., & Gibson, KM (2014). Gangguan Metabolisme Leucine, Isoleucine, dan Valine. Di N. Blau (Ed.), Panduan Doktor untuk Diagnosis, Rawatan, dan Tindak Lanjut Penyakit Metabolik Warisan (hlm. 103–141).
16. Korman, SH (2006). Kesalahan lahir dari degradasi isoleusin: Satu tinjauan. Genetik dan Metabolisme Molekul, 89 (4), 289-299.
17. Krishnaswamy, K., & Gopalan, C. (1971). Kesan Isoleucine pada Kulit dan Electroencephalogram di Pellagra. The Lancet, 1167–1169.
18. Martin, RE, & Kirk, K. (2007). Pengangkutan isoleusin nutrien penting dalam eritrosit manusia yang dijangkiti parasit malaria Plasmodium falciparum. Darah, 109 (5), 2217–2224.
19. Pusat Maklumat Nasional Bioteknologi. Pangkalan Data PubChem. l-Isoleucine, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (diakses pada 31 Ogos 2019)
20. Nuttall, FQ, Schweim, K., & Gannon, MC (2008). Kesan isoleusin yang diberikan secara oral dengan dan tanpa glukosa pada kepekatan insulin, glukagon dan glukosa pada subjek bukan diabetes. E-Jurnal Pemakanan dan Metabolisme Klinikal Eropah, 3 (4), 152–158.
21. van Berlo, CLH, van de Bogaard, AEJM, van der Heijden, MAH, van Eijk, HMH, Janssen, MA, Bost, MCF, & Soeters, PB (1989). Adakah peningkatan pembebasan amonia setelah pendarahan di saluran pencernaan adalah akibat daripada ketiadaan isoleusin sepenuhnya dalam hemoglobin? Kajian mengenai babi. Hepatologi, 10 (3), 315–323.
22. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Sejarah penemuan asid amino. Ulasan Kimia, 9 (2), 169-318.
23. Wolfe, RR (2017). Sintesis asid amino rantai bercabang dan protein otot pada manusia: mitos atau realiti? Jurnal Persatuan Pemakanan Sukan Antarabangsa, 14 (1), 1–7.
24. Wu, G. (2009). Asid amino: Metabolisme, fungsi, dan pemakanan. Asid Amino, 37 (1), 1–17.