The helix alpha adalah struktur sekunder yang paling mudah bahawa protein yang boleh menerima pakai dalam ruang mengikut ketegaran dan kebebasan putaran ikatan antara sisa-sisa asid amino.
Ia dicirikan oleh bentuk lingkaran di mana asid amino disusun, yang sepertinya disusun di sekitar sumbu membujur khayalan dengan kumpulan R menghadap ke luarnya.
Rajah struktur heliks alpha (Alejandro Porto, melalui Wikimedia Commons)
Heliks Alpha pertama kali dijelaskan pada tahun 1951 oleh Pauling et al., Yang menggunakan data yang tersedia mengenai jarak interatom, sudut ikatan, dan parameter struktur lain dari peptida dan asid amino untuk meramalkan kemungkinan konfigurasi yang mungkin diandaikan oleh rantai. polipeptida.
Huraian heliks alpha muncul dari pencarian semua kemungkinan struktur dalam rantai peptida yang distabilkan oleh ikatan hidrogen, di mana residu setara secara stioikiometrik dan konfigurasi masing-masing adalah satah, seperti yang ditunjukkan oleh data dari resonans ikatan peptida yang ada sehingga kini.
Struktur sekunder ini adalah yang paling umum di antara protein, dan diadopsi oleh protein larut dan protein membran integral. Lebih daripada 60% protein dipercayai wujud dalam bentuk heliks alfa atau helaian beta.
Struktur
Secara amnya, setiap putaran heliks alpha mempunyai rata-rata 3.6 residu asid amino, yang panjangnya kira-kira 5.4 Å. Walau bagaimanapun, sudut dan panjang putaran berbeza dari protein ke protein dengan pergantungan yang ketat pada urutan asid amino struktur utama.
Sebilangan besar heliks alfa mempunyai belokan kanan, tetapi sekarang diketahui bahawa protein dengan heliks alfa dengan belokan kiri dapat wujud. Syarat untuk berlaku satu atau yang lain adalah bahawa semua asid amino berada dalam konfigurasi yang sama (L atau D), kerana mereka bertanggungjawab untuk arah putaran.
Penstabilan motif struktur penting ini untuk dunia protein diberikan oleh ikatan hidrogen. Ikatan ini berlaku antara atom hidrogen yang melekat pada nitrogen elektronegatif ikatan peptida dan atom oksigen karboksilik elektronegatif asid amino empat kedudukan lebih jauh, di kawasan terminal-N berkenaan dengan dirinya sendiri.
Setiap putaran heliks, pada gilirannya, bergabung dengan ikatan hidrogen seterusnya, yang penting untuk mencapai kestabilan molekul keseluruhan.
Tidak semua peptida dapat membentuk heliks alfa yang stabil. Ini diberikan oleh keupayaan intrinsik setiap asid amino dalam rantai untuk membentuk heliks, yang secara langsung berkaitan dengan sifat kimia dan fizikal kumpulan R penggantinya.
Sebagai contoh, pada pH tertentu, banyak residu kutub dapat memperoleh muatan yang sama, jadi mereka tidak dapat ditempatkan secara berturut-turut dalam heliks kerana tolakan di antara mereka akan menandakan penyimpangan yang besar di dalamnya.
Ukuran, bentuk, dan kedudukan asid amino juga merupakan penentu kestabilan heliks. Tanpa melangkah lebih jauh, residu seperti Asn, Ser, Thr dan Cys yang berada berdekatan dengan urutan juga boleh memberi kesan negatif terhadap konfigurasi heliks alpha.
Dengan cara yang sama, hidrofobisitas dan hidrofilik dari segmen heliks alfa dalam peptida tertentu bergantung secara eksklusif pada identiti kumpulan R asid amino.
Dalam protein membran integral hela alfa banyak dengan residu watak hidrofobik yang kuat, sangat diperlukan untuk penyisipan dan konfigurasi segmen antara ekor apolar fosfolipid penyusun.
Protein larut, sebaliknya, mempunyai heliks alfa yang kaya dengan residu kutub, yang memungkinkan interaksi yang lebih baik dengan medium berair yang terdapat di sitoplasma atau di ruang interstisial.
Kepentingan fungsi
Motif heliks alfa mempunyai pelbagai fungsi biologi. Corak interaksi khusus antara heliks memainkan peranan penting dalam fungsi, pemasangan, dan oligomerisasi kedua protein membran dan protein larut.
Domain-domain ini terdapat dalam banyak faktor transkripsi, penting dari sudut pandang peraturan ekspresi gen. Mereka juga terdapat dalam protein yang mempunyai kaitan struktur dan protein membran yang mempunyai fungsi penghantaran dan / atau penghantaran isyarat dari pelbagai jenis.
Berikut adalah beberapa contoh protein klasik dengan heliks alpha:
Myosin
Myosin adalah ATPase yang diaktifkan aktin yang bertanggungjawab untuk pengecutan otot dan pelbagai bentuk mobiliti sel. Kedua-dua myosin berotot dan bukan otot terdiri daripada dua kawasan globular atau "kepala" yang dihubungkan bersama oleh "ekor" heliks alfa panjang.
Kolagen
Sepertiga dari keseluruhan kandungan protein tubuh manusia diwakili oleh kolagen. Ia adalah protein paling banyak di ruang ekstraselular dan ciri khasnya adalah motif struktur yang terdiri daripada tiga helai selari dengan konfigurasi heliks kiri, yang bergabung untuk membentuk heliks tiga helai dextrorotatory.
Keratin
Keratin adalah sekumpulan protein pembentuk filamen yang dihasilkan oleh beberapa sel epitelium dalam vertebrata. Mereka adalah komponen utama kuku, rambut, cakar, kulit kura-kura, tanduk dan bulu. Sebahagian dari struktur fibrillarnya terdiri daripada segmen heliks alpha.
Penstrukturan keratin (Mlpatton, dari Wikimedia Commons)
Hemoglobin
Oksigen dalam darah dibawa oleh hemoglobin. Bahagian globin protein tetramerik ini terdiri daripada dua heliks alpha yang serupa masing-masing 141 residu, dan dua rantai beta masing-masing 146 residu.
Protein jenis 'jari zinc'
Organisme eukariotik mempunyai banyak protein jari seng, yang berfungsi untuk tujuan yang berbeza: pengecaman DNA, pembungkusan RNA, pengaktifan transkrip, peraturan apoptosis, lipatan protein, dll. Banyak protein jari seng mempunyai heliks alfa sebagai komponen utama strukturnya dan yang penting untuk fungsinya.
Rujukan
- Aurora, R., Srinivasan, R., & Rose, GD (1994). Peraturan untuk Penamatan a-alpha-Helix oleh Glycine. Sains, 264 (5162), 1126-1130.
- Blaber, M., Zhang, X., & Matthews, B. (1993). Asas struktur kecenderungan alpha helix asid amino. Sains, 260 (1), 1637-1640.
- Brennan, RG, & Matthews, BW (1989). Motif mengikat DNA helix-turn-helix. Jurnal Kimia Biologi, 264 (4), 1903-1906.
- Eisenberg, D. (2003). Penemuan ciri struktur protein alpha-helix dan beta-sheet, yang utama. Pnas, 100 (20), 11207-11210. Huggins, ML (1957). Struktur keratin alpha. Kimia, 43, 204-209.
- Klement, W., Willens, R., & Duwez, P. (1960). Struktur myoglobin. Alam, 185, 422-427.
- Laity, JH, Lee, BM, & Wright, PE (2001). Protein jari zink: Wawasan baru mengenai kepelbagaian struktur dan fungsi. Pendapat Semasa dalam Biologi Struktural, 11 (1), 39–46.
- Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., … Martin, K. (2003). Biologi Sel Molekul (edisi ke-5). Freeman, WH & Syarikat.
- Luckey, M. (2008). Biologi struktur membran: dengan asas biokimia dan biofizik. Akhbar Universiti Cambridge. Diperolehi dari www.cambridge.org/9780521856553
- McKay, MJ, Afrose, F., Koeppe, RE, & Greathouse, DV (2018). Pembentukan helix dan kestabilan membran. Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes, 1860 (10), 2108-2117.
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Prinsip Biokimia Lehninger. Edisi Omega (edisi ke-5).
- Pauling, L., Corey, RB, & Branson, HR (1951). Struktur protein: dua konfigurasi heliks terikat hidrogen dari rantai polipeptida. Prosiding Akademi Sains Nasional Amerika Syarikat, 37, 205–211.
- Perutz, MF (1978). Struktur hemoglobin dan pengangkutan pernafasan. Amerika Saintifik, 239 (6), 92–125.
- Scholtz, JM, & Baldwin, RL (1992). Mekanisme Pembentukan alpha-Helix oleh Peptides. Kajian Tahunan Biofizik dan Struktur Biomolekul, 21 (1), 95–118.
- Bahu, MD, & Raines, RT (2009). Struktur dan Kestabilan Kolagen. Kajian Tahunan Biokimia, 78 (1), 929-958.
- Subramaniams, A., Jones, WK, Gulick, J., & Neumannli, J. (1991). Peraturan khusus tisu bagi penggalak gen rantai berat alpha-Myosin pada tikus transgenik. Jurnal Kimia Biologi, 266 (36), 24613–24620.
- Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratin: Struktur, sifat mekanik, kejadian dalam organisma biologi, dan usaha bioinspirasi. Kemajuan dalam Sains Bahan. Elsevier Ltd.
- Warrick, HM, & Spudich, J. a. (1987). Struktur dan fungsi myosin dalam motilitas sel. Kajian Tahunan Biologi Sel, 3, 379–421.
- Zhang, SQ, Kulp, DW, Schramm, CA, Mravic, M., Samish, I., & Degrado, WF (2015). Helix-helix protein membran dan larut berinteraksi: Geometri serupa melalui interaksi yang berbeza. Struktur, 23 (3), 527–541