APOENZIM: CIRI, FUNGSI DAN CONTOH - BIOLOGI - 2026

An apoenzyme adalah sebahagian protein enzim, itulah sebabnya ia juga dikenali sebagai apoprotein yang. Apoenzim tidak aktif, iaitu tidak dapat menjalankan fungsinya melakukan reaksi biokimia tertentu, dan tidak lengkap sehingga mengikat molekul lain yang dikenali sebagai kofaktor.

Bahagian protein (apoenzim) bersama-sama dengan kofaktor membentuk enzim lengkap (holoenzim). Enzim adalah protein yang dapat meningkatkan kelajuan proses biokimia. Sebilangan enzim memerlukan kofaktornya untuk melakukan pemangkinan, sementara yang lain tidak.

Ciri-ciri utama

Mereka adalah struktur protein

Apoenzim sesuai dengan protein bahagian enzim, yang merupakan molekul yang fungsinya bertindak sebagai pemangkin reaksi kimia tertentu dalam tubuh.

Mereka adalah sebahagian daripada enzim terkonjugasi

Enzim yang tidak memerlukan kofaktor dikenali sebagai sederhana, seperti pepsin, trypsin, dan urease. Sebaliknya, enzim yang memerlukan kofaktor tertentu dikenali sebagai enzim konjugasi. Ini terdiri daripada dua komponen utama: kofaktor, yang merupakan struktur bukan protein; dan apoenzim, struktur protein.

Kofaktor boleh menjadi sebatian organik (contohnya, vitamin) atau sebatian bukan organik (contohnya, ion logam) Kofaktor organik boleh menjadi koenzim atau kumpulan prostetik. Koenzim adalah kofaktor yang terikat secara longgar ke enzim dan oleh itu dapat dilepaskan dengan mudah dari tapak aktif enzim.

Mereka mengakui pelbagai kofaktor

Terdapat banyak kofaktor yang mengikat dengan apoenzim untuk menghasilkan holoenzim. Koenzim biasa adalah NAD +, FAD, koenzim A, vitamin B, dan vitamin C. Ion logam biasa yang mengikat dengan apoenzim adalah besi, tembaga, kalsium, zink, dan magnesium, antara lain.

Para kofaktor mengikat erat atau longgar dengan apoenzim untuk menukar apoenzim menjadi holoenzim. Setelah kofaktor dikeluarkan dari holoenzim, ia ditukar semula menjadi apoenzim, yang tidak aktif dan tidak lengkap.

Fungsi apoenzim

Buat holoenzim

Fungsi utama apoenzim adalah untuk menimbulkan holoenzim: apoenzim mengikat dengan kofaktor dan dari pautan ini holoenzim dihasilkan.

Mengarah kepada tindakan pemangkin

Pemangkin merujuk kepada proses di mana beberapa reaksi kimia dapat dipercepat. Terima kasih kepada apoenzim, holoenzim selesai dan dapat mengaktifkan tindakan pemangkinnya.

Contoh

Anhidrasi karbon

Karbonik anhidrase adalah enzim penting dalam sel haiwan, sel tumbuhan, dan di persekitaran untuk menstabilkan kepekatan karbon dioksida.

Tanpa enzim ini, penukaran karbon dioksida menjadi bikarbonat - dan sebaliknya - akan menjadi sangat perlahan, sehingga hampir mustahil untuk menjalankan proses penting, seperti fotosintesis pada tumbuhan dan pernafasan semasa pernafasan.

Hemoglobin

Hemoglobin adalah protein globular yang terdapat dalam sel darah merah vertebrata dan dalam plasma banyak invertebrata, yang fungsinya adalah untuk mengangkut oksigen dan karbon dioksida.

Pengikatan oksigen dan karbon dioksida ke enzim berlaku di tempat yang disebut kumpulan heme, yang bertanggung jawab memberi warna vertebra pada darah vertebrata.

Hemoglobin globular

Oksidase sitokrom

Sitokrom oksidase adalah enzim yang terdapat di kebanyakan sel. Mengandungi zat besi dan porphyrin.

Enzim pengoksidaan ini sangat penting untuk proses pengeluaran tenaga. Ia dijumpai dalam membran mitokondria di mana ia memangkinkan pemindahan elektron dari sitokrom ke oksigen, yang akhirnya membawa kepada pembentukan air dan ATP (molekul tenaga).

Alkohol dehidrogenase

Alkohol dehidrogenase adalah enzim yang terdapat terutamanya di hati dan perut. Apoenzim ini memangkin langkah pertama metabolisme alkohol; iaitu pengoksidaan etanol dan alkohol lain. Dengan cara ini, ia mengubahnya menjadi asetaldehid.

Namanya menunjukkan mekanisme tindakan dalam proses ini: awalan "des" bermaksud "tidak", dan "hidro" merujuk kepada atom hidrogen. Oleh itu, fungsi alkohol dehidrogenase adalah mengeluarkan atom hidrogen dari alkohol.

Piruvate kinase

Piruvate kinase adalah apoenzim yang menjadi pemangkin langkah terakhir dalam proses selular pemecahan glukosa (glikolisis).

Fungsinya adalah untuk mempercepat pemindahan kumpulan fosfat dari phosphoenolpyruvate ke adenosine diphosphate, menghasilkan satu molekul piruvat dan satu ATP.

Pyruvate kinase mempunyai 4 bentuk yang berbeza (isoenzim) dalam tisu haiwan yang berbeza, masing-masing mempunyai sifat kinetik tertentu yang diperlukan untuk memenuhi keperluan metabolisme tisu-tisu ini.

Karboksilase piruvat

Pyruvate carboxylase adalah enzim yang memangkinkan karboksilasi; iaitu, pemindahan kumpulan karboksil ke molekul piruvat untuk membentuk oksaloasetat.

Ia memangkin secara khusus dalam tisu yang berlainan, misalnya: di hati dan ginjal ia mempercepat reaksi awal untuk sintesis glukosa, sementara pada tisu adiposa dan otak ia mendorong sintesis lipid dari piruvat.

Ia juga terlibat dalam reaksi lain yang merupakan sebahagian daripada biosintesis karbohidrat.

Asetil Koenzim A karboksilase

Acetyl-CoA karboksilase adalah enzim penting dalam metabolisme asid lemak. Ini adalah protein yang terdapat pada haiwan dan tumbuhan, yang menghadirkan beberapa subunit yang menjadi pemangkin reaksi yang berbeza.

Fungsinya pada dasarnya adalah untuk memindahkan kumpulan karboksil ke asetil-CoA untuk mengubahnya menjadi malonil koenzim A (malonyl-CoA).

Ia memiliki 2 isoform, yang disebut ACC1 dan ACC2, yang berbeza dalam fungsinya dan dalam pengedarannya dalam tisu mamalia.

Oksidase monamin

Monoamine oxidase adalah enzim yang terdapat dalam tisu saraf di mana ia melakukan fungsi penting untuk penonaktifan neurotransmitter tertentu, seperti serotonin, melatonin dan epinefrin.

Mengambil bahagian dalam reaksi degradasi biokimia pelbagai monoamin di otak. Dalam tindak balas oksidatif ini, enzim menggunakan oksigen untuk mengeluarkan kumpulan amino dari molekul dan menghasilkan aldehid (atau keton), dan amonia yang sesuai.

Dehidrogenase laktat

Lactate dehydrogenase adalah enzim yang terdapat dalam sel haiwan, tumbuhan, dan prokariota. Fungsinya adalah untuk mempromosikan penukaran laktat menjadi asid piruvik, dan sebaliknya.

Enzim ini penting dalam pernafasan sel di mana glukosa, dari makanan, terdegradasi untuk mendapatkan tenaga yang berguna untuk sel.

Walaupun dehidrogenase laktat banyak terdapat dalam tisu, tahap enzim ini rendah dalam darah. Namun, apabila ada kecederaan atau penyakit, banyak molekul dilepaskan ke aliran darah. Oleh itu, dehidrogenase laktat adalah petunjuk kecederaan dan penyakit tertentu, seperti serangan jantung, anemia, barah, HIV, antara lain.

Pemangkin

Catalase dijumpai di semua organisma yang hidup di hadapan oksigen. Ini adalah enzim yang mempercepat reaksi di mana hidrogen peroksida terurai menjadi air dan oksigen. Dengan cara ini mencegah pengumpulan sebatian toksik.

Oleh itu, ia membantu melindungi organ dan tisu dari kerosakan yang disebabkan oleh peroksida, sebatian yang terus dihasilkan dalam banyak reaksi metabolik. Pada mamalia banyak dijumpai di hati.

Rujukan

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Kajian awal mengenai Serum Lactate Dehydrogenase (LDH) -Prognostic Biomarker in Carcinoma Payudara. Jurnal Penyelidikan Klinikal dan Diagnostik, 6-8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Struktur domain biotinil asetil-koenzim A karboksilase ditentukan oleh fasa MAD. Struktur, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokimia (edisi ke-8). WH Freeman and Company.
4. Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Perkaitan tahap dehidrogenase laktat serum dengan jangkitan oportunistik terpilih dan perkembangan HIV. Jurnal Antarabangsa Penyakit Berjangkit, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Fungsi Anhidrasi Karbon dalam Darah. Alam, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Struktur dan mekanisme keluarga monoamine oksidase. Konsep Biomolekul, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Manusia piruvat kinase M2: Protein pelbagai fungsi. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktur, mekanisme dan peraturan karboksilase piruvat. Jurnal Biokimia, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Isoenzim piruvat kinase. Transaksi Masyarakat Biokimia, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologi (Edisi ke-7) Pembelajaran Cengage.
11. Supuran, CT (2016). Struktur dan fungsi anhidrasi karbonik. Jurnal Biokimia, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamine oxidases: kepastian dan ketidakpastian. Kimia Perubatan Semasa, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Asas Biokimia: Kehidupan di Tahap Molekul (edisi ke-5). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Adakah Laktat Lebih Tinggi merupakan Petunjuk Risiko Metastatik Tumor Kajian MRS Rintis Menggunakan Hyperpolarized13C-Pyruvate. Radiologi Akademik, 21 (2), 223–231.