DENATURASI PROTEIN: FAKTOR DAN AKIBATNYA - BIOLOGI - 2025

The penyahaslian protein terdiri daripada kehilangan struktur tiga dimensi kerana faktor persekitaran yang berbeza, seperti suhu, pH atau bahan kimia tertentu. Kehilangan struktur mengakibatkan kehilangan fungsi biologi yang berkaitan dengan protein itu, baik itu enzimatik, struktur, pengangkut, antara lain.

Struktur protein sangat sensitif terhadap perubahan. Ketidakstabilan ikatan hidrogen penting tunggal dapat mengubah protein. Dengan cara yang sama, terdapat interaksi yang tidak begitu penting untuk memenuhi fungsi protein, dan, jika tidak stabil, tidak mempengaruhi fungsi.

Struktur protein

Untuk memahami proses denaturasi protein, kita mesti mengetahui bagaimana protein disusun. Ini terdapat struktur primer, sekunder, tersier dan kuarter.

Struktur utama

Ini adalah urutan asid amino yang membentuk protein tersebut. Asid amino adalah asas asas yang membentuk biomolekul ini dan terdapat 20 jenis yang berbeza, masing-masing mempunyai sifat fizikal dan kimia tertentu. Mereka dihubungkan bersama dengan ikatan peptida.

Struktur sekunder

Dalam struktur ini rantai linear asid amino mula melipat melalui ikatan hidrogen. Terdapat dua struktur sekunder asas: heliks α, berbentuk spiral; dan lembaran yang dilipat β, apabila dua rantai linier sejajar selari.

Struktur tersier

Ini melibatkan jenis daya lain yang menghasilkan lipatan khas bentuk tiga dimensi.

Rantai R residu asid amino yang membentuk struktur protein dapat membentuk jambatan disulfida, dan bahagian hidrofobik protein bergumpal di bahagian dalam, sementara hidrofilik menghadapi air. Kekuatan van der Waals bertindak sebagai penstabil untuk interaksi yang dijelaskan.

Struktur kuaternari

Ia terdiri daripada agregat unit protein.

Apabila protein didenaturasi, ia kehilangan struktur kuarter, tersier, dan sekundernya, sementara yang utama tetap utuh. Protein yang kaya dengan ikatan disulfida (struktur tersier) memberikan daya tahan yang lebih besar terhadap denaturasi.

Faktor penyebab denaturasi

Mana-mana faktor yang merosakkan ikatan bukan kovalen yang bertanggungjawab untuk mengekalkan struktur asli protein boleh menyebabkan penolakannya. Antara yang paling penting yang dapat kita sebutkan:

pH

Pada nilai pH yang sangat melampau, sama ada berasid atau asas, protein boleh kehilangan konfigurasi tiga dimensinya. Lebihan H ⁺ dan OH ^- ion dalam medium destabilizes interaksi protein.

Perubahan corak ion ini menyebabkan denaturasi. Denaturasi oleh pH dapat dibalikkan dalam beberapa kes, dan yang lain tidak dapat dipulihkan.

Suhu

Denaturasi terma berlaku dengan peningkatan suhu. Dalam organisma yang hidup dalam keadaan persekitaran rata-rata, protein mula tidak stabil pada suhu di atas 40 ° C. Jelas, protein organisma termofilik dapat menahan julat suhu ini.

Peningkatan suhu diterjemahkan ke dalam peningkatan pergerakan molekul yang mempengaruhi ikatan hidrogen dan ikatan bukan kovalen lain, yang mengakibatkan kehilangan struktur tersier.

Kenaikan suhu ini menyebabkan penurunan kadar tindak balas, jika kita berbicara mengenai enzim.

Bahan kimia

Bahan polar - seperti urea - dalam kepekatan tinggi mempengaruhi ikatan hidrogen. Juga, bahan bukan polar boleh membawa kesan yang serupa.

Bahan pencuci juga boleh menstabilkan struktur protein; namun, ia bukan proses agresif dan kebanyakannya boleh dibalikkan.

Ejen pengurangan

Β-Mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) adalah agen kimia yang sering digunakan di makmal untuk mendewarnakan protein. Ia bertanggungjawab untuk mengurangkan jambatan disulfida antara residu asid amino. Ia boleh merosakkan struktur protein tersier atau kuarter.

Ejen pengurangan lain dengan fungsi yang serupa ialah dithiothreitol (DTT). Tambahan pula, faktor lain yang menyumbang kepada kehilangan struktur asli protein adalah logam berat dalam kepekatan tinggi dan sinaran ultraviolet.

Akibatnya

Apabila denaturasi berlaku, protein kehilangan fungsinya. Protein berfungsi dengan optimum ketika berada di negara asalnya.

Kehilangan fungsi tidak selalu dikaitkan dengan proses denaturasi. Mungkin perubahan kecil dalam struktur protein menyebabkan kehilangan fungsi tanpa menstabilkan keseluruhan struktur tiga dimensi.

Prosesnya mungkin atau tidak dapat dipulihkan. Di makmal, jika keadaan terbalik, protein boleh kembali ke konfigurasi awalnya.

Pengubahsuaian

Salah satu eksperimen yang paling terkenal dan muktamad mengenai renaturasi dibuktikan dalam ribonuclease A.

Apabila para penyelidik menambahkan ejen denaturasi seperti urea atau β-merkaptoetanol, protein itu didenaturasi. Sekiranya agen ini dikeluarkan, protein akan kembali ke konfigurasi asalnya dan dapat menjalankan fungsinya dengan kecekapan 100%.

Salah satu kesimpulan yang paling penting dalam penyelidikan ini adalah untuk menunjukkan secara eksperimen bahawa konformasi protein tiga dimensi diberikan oleh struktur utamanya.

Dalam beberapa kes, proses denaturasi sama sekali tidak dapat dipulihkan. Sebagai contoh, semasa kita memasak telur, kita memberikan haba pada protein (yang utama adalah albumin) yang membentuknya, warna putihnya kelihatan padat dan keputihan. Secara intuitif kita dapat menyimpulkan bahawa, walaupun kita menyejukkannya, ia tidak akan kembali ke bentuk awalnya.

Dalam kebanyakan kes, proses denaturasi disertai dengan kehilangan kelarutan. Ia juga mengurangkan kelikatan, kelajuan penyebaran dan penghabluran dengan lebih mudah.

Protein Chaperone

Protein chaperones atau chaperonins berperanan untuk mencegah denaturasi protein lain. Mereka juga menekan interaksi tertentu yang tidak sesuai antara protein untuk memastikan lipatan yang sama.

Apabila suhu medium meningkat, protein ini meningkatkan kepekatannya dan bertindak untuk mencegah denaturasi protein lain. Inilah sebabnya mengapa mereka juga disebut "protein kejutan panas" atau HSP (Heat Shock Proteins).

Chaperonin serupa dengan sangkar atau tong yang melindungi protein yang menarik di dalamnya.

Protein ini yang bertindak balas terhadap situasi tekanan sel telah dilaporkan dalam pelbagai kumpulan organisma hidup dan sangat terpelihara. Terdapat pelbagai kelas chaperonin dan mereka dikelaskan mengikut berat molekulnya.

Rujukan

1. Campbell, NA, & ​​Reece, JB (2007). Biologi. Panamerican Medical Ed.
2. Devlin, TM (2004). Biokimia: buku teks dengan aplikasi klinikal. Saya terbalik.
3. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biokimia: teks dan atlas. Panamerican Medical Ed.
4. Melo, V., Ruiz, VM, & Cuamatzi, O. (2007). Biokimia proses metabolik. Reverte.
5. Pacheco, D., & Leal, DP (2004). Biokimia perubatan. Pengarang Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Biokimia. Pengarang Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, WH (2009). Kehidupan: Sains Biologi. Panamerican Medical Ed.
8. Tortora, GJ, Funke, BR, & Case, CL (2007). Pengenalan mikrobiologi. Panamerican Medical Ed.
9. Voet, D., Voet, JG, & Pratt, CW (2007). Asas Biokimia. Panamerican Medical Ed.