STRUKTUR PROTEIN KUARTER: CIRI - BIOLOGI - 2026

The struktur terdiri dr empat protein mentakrifkan hubungan ruang antara setiap subunit polipeptida mereka disertai oleh pasukan bukan kovalen. Dalam protein polimer, setiap rantai polipeptida yang membentuknya disebut subunit atau protomer.

Protein boleh terdiri daripada satu (monomerik), dua (dimeric), beberapa (oligomeric), atau banyak protomer (polimerik). Protomer ini boleh mempunyai struktur molekul yang serupa atau sangat berbeza. Dalam kes pertama, mereka dikatakan protein homotipik dan dalam kes kedua, heterotaip.

Contoh struktur kuarter dari protein antigen nuklear sel yang berkembang biak. Diambil dan diedit dari: Thomas Shafee.

Dalam notasi saintifik, ahli biokimia menggunakan huruf Yunani langganan untuk menggambarkan komposisi protomer protein. Sebagai contoh, protein homotipik tetramerik ditetapkan α ₄ , sementara protein tetramerik yang terdiri daripada dua dimer yang berbeza ditetapkan sebagai α ₂ β ₂ .

Struktur protein

Protein adalah molekul kompleks yang mengambil konfigurasi tiga dimensi yang berbeza. Konfigurasi ini unik untuk setiap protein dan membolehkannya melakukan fungsi yang sangat spesifik. Tahap organisasi struktur protein adalah seperti berikut.

Struktur utama

Ia merujuk kepada urutan di mana asid amino yang berlainan disusun dalam rantai polipeptida. Urutan ini diberikan oleh urutan DNA yang menyandikan protein tersebut.

Struktur sekunder

Sebilangan besar protein bukan rantai panjang asid amino, tetapi mempunyai kawasan yang dilipat secara berkala menjadi heliks atau kepingan. Lipatan inilah yang disebut struktur sekunder.

Struktur tersier

Kawasan lipatan struktur sekunder pula, boleh dilipat dan dipasang menjadi struktur yang lebih padat. Lipatan terakhir inilah yang memberi protein bentuk tiga dimensi.

Struktur kuaternari

Dalam protein yang dibentuk oleh lebih dari satu subunit, struktur kuarter adalah hubungan spasial yang wujud di antara setiap subunit, yang dihubungkan oleh ikatan bukan kovalen.

Struktur protein primer, sekunder, tersier dan kuarter, konformasi tiga dimensi. Diambil dan diedit dari: Alejandro Porto.

Kestabilan struktur kuarter

Struktur protein tiga dimensi distabilkan oleh interaksi lemah atau tidak kovalen. Walaupun ikatan atau interaksi ini jauh lebih lemah daripada ikatan kovalen biasa, ia banyak dan kesan kumulatifnya sangat kuat. Berikut adalah beberapa interaksi yang paling biasa.

Interaksi hidrofobik

Sebilangan asid amino mengandungi rantai sampingan hidrofobik. Apabila protein mempunyai asid amino ini, lipatan molekul memerintahkan rantai sampingan ini ke bahagian dalam protein dan melindunginya dari air. Sifat rantai sisi yang berbeza bermaksud bahawa mereka menyumbang dengan cara yang berbeza terhadap kesan hidrofobik.

Interaksi Van der Waals

Interaksi ini berlaku apabila molekul atau atom yang tidak dihubungkan oleh ikatan kovalen terlalu dekat satu sama lain, dan kerana ini orbital elektronik terluar mereka mula bertindih.

Pada masa itu, daya tolakan terbentuk di antara atom-atom ini yang tumbuh sangat cepat ketika pusat masing-masing menghampiri. Ini adalah apa yang disebut 'pasukan van der Waals'.

Interaksi beban-beban

Ini adalah interaksi elektrostatik yang berlaku antara sepasang zarah bermuatan. Dalam protein, interaksi jenis ini berlaku, baik disebabkan oleh cas elektrik bersih protein, dan kerana muatan individu ion yang terdapat di dalamnya. Jenis interaksi ini kadang-kadang dipanggil jambatan garam.

Ikatan hidrogen

Ikatan hidrogen dijalin antara atom hidrogen yang terikat secara kovalen ke kumpulan penderma ikatan hidrogen dan sepasang elektron bebas yang tergolong dalam kumpulan penerima ikatan.

Ikatan jenis ini sangat penting, kerana sifat banyak molekul, termasuk molekul air dan biologi, sebahagian besarnya disebabkan oleh ikatan hidrogen. Ia berkongsi sifat ikatan kovalen (elektron dikongsi) dan juga interaksi bukan kovalen (interaksi cas-cas).

Interaksi dipol

Dalam molekul, termasuk protein, yang tidak mempunyai cas bersih, susunan cas dalaman mereka yang tidak seragam dapat terjadi, dengan satu ekstrim sedikit lebih negatif daripada yang lain. Inilah yang dikenali sebagai dipol.

Keadaan dipolar molekul ini boleh kekal, tetapi juga boleh disebabkan. Dipol boleh tertarik ke ion atau dipol lain. Sekiranya dipol kekal, interaksi mempunyai ruang lingkup yang lebih besar daripada dipol yang disebabkan.

Sebagai tambahan kepada interaksi bukan kovalen ini, beberapa protein oligomer menstabilkan struktur kuarter mereka melalui sejenis ikatan kovalen, ikatan disulfida. Ini terbentuk antara kumpulan sulfhydryl dari sistein dari protomer yang berbeza.

Ikatan disulfida juga membantu menstabilkan struktur sekunder protein, tetapi dalam kes ini, mereka menghubungkan sisa cysteinyl dalam polipeptida yang sama (ikatan intrapolypeptide disulfida).

Interaksi antara protomer

Seperti yang dinyatakan di atas, dalam protein yang terdiri daripada beberapa subunit atau protomer, subunit ini dapat serupa (homotypic) atau berbeza (heterotypic).

Interaksi homotipik

Subunit yang membentuk protein adalah rantai polipeptida asimetri. Walau bagaimanapun, dalam interaksi homotaip, subunit ini dapat bergaul dengan cara yang berbeza, mencapai pelbagai jenis simetri.

Kumpulan berinteraksi setiap protomer umumnya berada dalam kedudukan yang berbeza, sebab itulah mereka dipanggil interaksi heterologi. Interaksi heterologi antara subunit yang berlainan kadang-kadang berlaku sedemikian rupa sehingga setiap subunit dipusingkan dengan yang sebelumnya, dapat mencapai struktur heliks.

Pada kesempatan lain, interaksi berlaku sedemikian rupa sehingga kumpulan subunit yang ditentukan disusun di sekitar satu atau lebih paksi simetri, dalam apa yang dikenali sebagai simetri kumpulan titik. Apabila terdapat beberapa paksi simetri, setiap subunit berputar sehubungan dengan jirannya 360 ° / n (di mana n mewakili bilangan paksi).

Antara jenis simetri yang diperoleh dengan cara ini adalah, misalnya heliks, kubik dan icosahedral.

Apabila dua subunit berinteraksi melalui paksi binari, setiap unit berputar 180 ° sehubungan dengan yang lain, di sekitar paksi itu. Simetri ini dikenali sebagai simetri C ₂ . Di dalamnya, laman interaksi di setiap subunit adalah sama; dalam kes ini, kita tidak membincangkan interaksi heterologi, melainkan interaksi isologis.

Sekiranya sebaliknya, perkaitan antara dua komponen dimer adalah heterologi, maka dimer asimetri akan diperoleh.

Interaksi heterotaip

Subunit yang berinteraksi dalam protein tidak selalu sama sifatnya. Terdapat protein yang terdiri daripada dua belas atau lebih subunit yang berbeza.

Interaksi yang mengekalkan kestabilan protein sama seperti untuk interaksi homotypic, tetapi molekul asimetri sepenuhnya diperolehi.

Hemoglobin, misalnya, adalah tetramer yang mempunyai dua pasang subunit yang berbeza (α ₂ β ₂ ).

Struktur hemoglobin kuarter. Diambil dan diedit dari: Benjah-bmm27. Diubah suai oleh Alejandro Porto. .

Rujukan

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biokimia. Edisi ke-3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biokimia Harper. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biokimia. Edisi ke-5. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlas Warna Biokimia. Edisi ke-2. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokimia. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biokimia. WH Freeman and Company, New York.