STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN: CIRI - BIOLOGI - 2026

The struktur sekunder protein adalah nama yang sama bentuk dilipat tempatan beberapa bahagian rantaian polipeptida yang ditakrifkan. Struktur ini terdiri daripada beberapa corak yang diulang secara berkala.

Terdapat banyak cara rantai protein dilipat. Walau bagaimanapun, hanya sebilangan kecil bentuk ini yang sangat stabil. Secara semula jadi, bentuk yang paling biasa diambil protein adalah heliks α dan juga helaian β. Struktur ini dapat dijelaskan oleh sudut ikatan ψ (psi), dan φ (phi) residu asid amino.

Diagram dan model bola dan batang heliks alfa protein (struktur sekunder). Diambil dan diedit dari: Alejandro Porto.

Interaksi yang terjalin antara rantai sisi residu asid amino dapat menstabilkan atau, sebaliknya, menstabilkan struktur sekunder protein. Struktur sekunder dapat diperhatikan dalam pembentukan banyak protein berserabut.

Sejarah

Pada 30-an abad yang lalu, William Atsbury, bekerja dengan sinar-X, mendapati bahawa protein rambut, serta protein landak, mempunyai segmen dalam strukturnya yang selalu diulang.

Berdasarkan hasil ini, dan dengan pengetahuan tentang pentingnya ikatan hidrogen mewakili dalam orientasi kumpulan polar ikatan peptida, William Pauling dan kolaborator, akibatnya, secara hipotesis menentukan kemungkinan konformasi biasa yang dapat dimiliki protein.

Pauling dan rakan-rakannya, pada dekad 50-an, menubuhkan beberapa postulat yang harus dipenuhi dalam ikatan rantai polipeptida, di antaranya, dan pertama-tama, bahawa dua atom tidak dapat mendekati satu sama lain pada jarak yang lebih rendah daripada radio masing-masing Van der Waals.

Mereka juga menunjukkan bahawa ikatan bukan kovalen diperlukan untuk menstabilkan lipatan rantai.

Berdasarkan postulat dan pengetahuan sebelumnya, dan menggunakan model molekul, mereka dapat menerangkan beberapa konformasi protein yang tetap, termasuk yang kemudiannya terbukti paling kerap berlaku, seperti heliks α dan helaian β. .

Heliks

Ini adalah struktur sekunder yang paling sederhana, di mana rantai polipeptida disusun dalam bentuk yang digulung dan dipadatkan di sekitar paksi khayalan. Tambahan pula, rantai sisi setiap asid amino menonjol dari tulang belakang heliks ini.

Asid amino, dalam kes ini, disusun sedemikian rupa sehingga mempunyai sudut ikatan ψ -45 ° hingga -50 °, dan φ dari -60 °. Sudut ini merujuk kepada ikatan antara α-karbon dan oksigen karbonil dan ikatan antara nitrogen dan α-karbon masing-masing asid amino.

Selain itu, para saintis telah menentukan bahawa untuk setiap giliran residu asid amino α helix 3.6 terdapat dan giliran ini selalu mengalami dextrorotatory dalam protein. Sebagai struktur termudah, α-helix adalah bentuk utama dalam α-keratin, dan sekitar 25% asid amino dalam protein globular mengadopsi struktur ini.

Heliks α stabil kerana ikatan hidrogennya yang banyak. Oleh itu, pada setiap putaran heliks, tiga atau empat pautan jenis ini dijalin.

Dalam ikatan hidrogen, nitrogen ikatan peptida dan atom oksigen kumpulan karbonil dari asid amino keempat berikutnya berinteraksi, ke arah sisi amino-terminal rantai itu.

Para saintis telah membuktikan bahawa α-heliks dapat terbentuk dari rantai polipeptida yang terdiri daripada asid L- atau D-amino, dengan syarat bahawa semua asid amino mempunyai konfigurasi stereoisomer yang sama. Di samping itu, asid L-amino semula jadi dapat membentuk heliks α yang berpusing ke kanan dan ke kiri.

Walau bagaimanapun, tidak semua polipeptida dapat membentuk heliks α yang stabil, kerana struktur utamanya mempengaruhi kestabilannya. Rantaian R beberapa asid amino dapat menstabilkan struktur, mencegah penyesuaian heliks α.

Helaian Β

Dalam lembaran β, atau lembaran terlipat β, masing-masing residu asid amino mempunyai putaran 180 ° berkenaan dengan residu asid amino sebelumnya. Dengan cara ini, hasilnya adalah bahawa rangka rantai polipeptida tetap memanjang dan dalam bentuk zigzag atau akordeon.

Rantai polipeptida yang dilipat akordion dapat diletakkan berdekatan satu sama lain dan menghasilkan ikatan hidrogen linear antara kedua-dua rantai.

Dua rantai polipeptida bersebelahan dapat disusun secara selari, iaitu kedua-duanya dapat berorientasi ke arah amino-karboksil, membentuk selembar β selari; atau mereka mungkin terletak di arah yang bertentangan, lembaran β antiparallel kemudian dibentuk.

Rantai sisi residu asid amino bersebelahan menonjol dari tulang belakang rantai ke arah yang bertentangan, menghasilkan corak bergantian. Beberapa struktur protein mengehadkan jenis asid amino struktur β.

Sebagai contoh, dalam protein yang padat, asid amino rantai pendek, seperti glisin dan alanin, lebih kerap di permukaan sentuhannya.

Lembaran β struktur protein sekunder. Diambil dan diedit dari: Preston Manor School + JFL.

Kesesuaian struktur sekunder yang lain

Baling-Baling 3

Struktur ini dicirikan dengan menunjukkan 3 residu asid amino per putaran, bukannya 3.6 yang ditunjukkan oleh heliks α dan gelung ikatan hidrogen yang terdiri daripada 10 elemen. Struktur ini telah diperhatikan dalam beberapa protein, tetapi sifatnya tidak begitu umum.

Heliks Π

Struktur ini, sebaliknya, mempunyai 4,4 residu asid amino per putaran lingkaran dan gelung ikatan hidrogen 16 anggota. Walaupun konfigurasi ini dapat dilakukan secara sterik, ia tidak pernah diperhatikan secara semula jadi.

Kemungkinan penyebabnya mungkin pusatnya yang berongga, terlalu besar untuk membiarkan daya Van der Waals bertindak, yang akan membantu menstabilkan struktur, namun begitu terlalu kecil untuk membenarkan masuknya molekul air.

Struktur sekunder super

Struktur supersecondary adalah kombinasi struktur sekunder α-heliks dan kepingan β-lipatan. Struktur ini boleh berlaku di banyak protein globular. Terdapat pelbagai kemungkinan kombinasi, masing-masing mempunyai ciri tersendiri.

Beberapa contoh struktur supersecondary adalah: unit βαβ, di mana dua kepingan β selari digabungkan oleh segmen α-heliks; unit αα, dicirikan oleh dua heliks α berturut-turut tetapi dipisahkan oleh segmen bukan heliks, yang berkaitan dengan keserasian rantai sisi mereka.

Beberapa kepingan β boleh dilipat dengan sendirinya memberikan konfigurasi laras β, sementara lembaran β antiparalel yang dilipat pada dirinya sendiri membentuk struktur super-sekunder yang disebut kunci Yunani.

Rujukan

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biokimia. Edisi ke-3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biokimia Harper. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biokimia. Edisi ke-5. WH Freeman and Company.
4. J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlas Warna Biokimia. Edisi ke-2. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokimia. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Biokimia: Asas molekul kehidupan. 3 ^rd edisi. Syarikat McGraw-HiII, Inc.