STRUKTUR TERSIER PROTEIN: CIRI UTAMA - BIOLOGI - 2026

The struktur tinggi protein adalah sama bentuk tiga dimensi yang rantaian polipeptida memperoleh apabila mereka kali ganda kembali kepada mereka sendiri. Penyesuaian ini muncul melalui interaksi antara rantai sisi residu asid amino polipeptida. Rantai sisi boleh berinteraksi tanpa mengira kedudukannya pada protein.

Kerana bergantung pada interaksi antara kumpulan R, struktur tersier menunjukkan aspek rantai yang tidak berulang, kerana kumpulan ini berbeza untuk setiap residu asid amino. Struktur sekunder, sebaliknya, bergantung kepada kumpulan karboksil dan amino, yang terdapat dalam semua asid amino.

Struktur tersier dari protein kinase fosfatase, dengan struktur sekunder dalam heliks alfa dan helaian beta. Diambil dan diedit dari: A2-33. Diubah suai oleh Alejandro Porto. .

Sebilangan penulis menyatakan bahawa protein berserat mempunyai struktur tersier sederhana, namun demikian, penulis lain menunjukkan bahawa struktur ini khas untuk protein globular.

Protein berserat

Dalam protein berserat, rantai polipeptida disusun dalam bentuk filamen panjang atau kepingan panjang; umumnya terdiri daripada satu jenis struktur sekunder. Struktur sekunder ini, dalam kebanyakan kes, lebih penting daripada struktur tersier dalam menentukan bentuk protein.

Fungsi biologinya adalah struktur, memberikan kekuatan dan / atau keanjalan pada organ dan struktur di mana ia dijumpai, sambil mengekalkannya bersama. Semua protein berserat tidak larut dalam air, kerana terdapat banyak residu asid amino hidrofobik yang terdapat di dalamnya.

Antara protein berserat ini adalah keratin dan kolagen. Yang pertama terdapat dalam tisu penghubung dan struktur seperti rambut, kuku (α-keratin), sisik dan bulu (β-keratin). Kolagen, sebahagiannya, terdapat dalam tulang, tendon dan kulit, antara lain.

α-Keratin

Protein ini adalah sebahagian daripada protein filamen perantaraan yang disebut, yang memainkan peranan penting dalam sitoskeleton organisma multisel. Selain itu, mereka adalah penyusun utama rambut, kuku, bulu, tanduk, kuku, dan salah satu protein utama pada kulit haiwan.

Struktur molekul adalah heliks α. Dua helai α-keratin dapat disusun secara selari dan saling melilit dengan kumpulan R hidrofobiknya saling berinteraksi antara satu sama lain. Dengan cara ini, struktur atau bola superhelikal dengan belitan kiri dibuat.

Struktur tersier α-keratin sederhana dan didominasi oleh struktur sekunder α-helix. Sebaliknya, struktur kuarter juga ada, kerana dua molekul berpartisipasi dalam struktur superhelical, yang berinteraksi melalui ikatan bukan kovalen.

β-Keratin

Struktur utama serupa dengan struktur α-keratin, tetapi struktur sekundernya didominasi oleh kepingan β. Mereka adalah penyusun utama sisik reptilia dan bulu burung.

Kolagen

Protein ini dapat mewakili lebih dari 30% daripada jumlah jisim protein beberapa haiwan. Ia terdapat di rawan, tulang, tendon, kornea, dan kulit, di antara tisu lain.

Struktur sekunder kolagen unik, diwakili oleh heliks kiri dengan 3.3 residu asid amino untuk setiap giliran. Tiga rantai heliks tangan kiri (rantai α) saling melilit, memberikan molekul supercoiled tangan kanan, yang dikenali oleh beberapa penulis sebagai tropocollagen.

Molekul tropokolagen bergabung untuk membentuk serat kolagen yang mempunyai kekuatan tinggi, lebih tinggi daripada keluli dan setanding dengan tembaga berkekuatan tinggi.

Protein berserat lain

Jenis protein berserat lain adalah fibroin dan elastin. Yang pertama terdiri daripada kepingan β, yang terdiri terutamanya dari glisin, alanin dan serin.

Rantai sampingan asid amino ini bersaiz kecil, sehingga boleh dibungkus rapat. Hasilnya adalah serat yang sangat tahan dan sangat kecil yang boleh diperluas.

Di bahagian elastin, valine menggantikan serine antara asid amino penyusun utamanya. Tidak seperti fibroin, elastin sangat luas, oleh itu namanya. Dalam pembentukan molekul, lisin juga bertindak, yang dapat mengambil bahagian dalam pautan silang yang membolehkan elastin mendapatkan kembali bentuknya apabila ketegangan berhenti.

Protein globular

Protein globular, tidak seperti protein berserat, larut dan umumnya mempunyai beberapa jenis struktur sekunder. Walau bagaimanapun, dalam ini, konfigurasi tiga dimensi yang mereka peroleh ketika melipat pada diri mereka sendiri lebih penting (struktur tersier).

Konfigurasi tiga dimensi tertentu ini memberikan aktiviti biologi khusus pada setiap protein. Fungsi utama protein ini adalah pengawalseliaan, kerana ia berlaku dengan enzim.

Ciri-ciri struktur tersier protein globular

Struktur tersier protein globular mempunyai beberapa ciri penting:

- Protein globular padat berkat pembungkusan dengan melipat rantai polipeptida.

- Sisa asid amino yang jauh dalam struktur utama rantai polipeptida saling berdekatan, dapat berinteraksi antara satu sama lain kerana lipatan.

- Protein globular yang lebih besar (lebih daripada 200 asid amino) mungkin mempunyai beberapa segmen padat, bebas antara satu sama lain dan dengan fungsi tertentu, dan setiap segmen ini disebut domain. Domain boleh mempunyai antara 50 dan 350 sisa asid amino.

Struktur tersier myoglobin. Diambil dan diedit dari: Thomas Splettstoesser. Diubah suai oleh Alejandro Porto. .

Peraturan umum lipatan protein globular

Seperti yang telah disebutkan, protein menunjukkan bentuk lipatan tertentu, yang juga memberi mereka ciri khas. Lipatan ini tidak rawak dan disukai oleh struktur primer dan sekunder dan oleh beberapa interaksi tidak kovalen, dan terdapat juga beberapa batasan fizikal untuk lipatan, yang mana beberapa peraturan telah dirumuskan:

- Semua protein globular mempunyai corak taburan yang ditentukan, dengan kumpulan hidrofobik R diarahkan ke bahagian dalam molekul dan residu hidrofilik di lapisan luar. Ini memerlukan sekurang-kurangnya dua lapisan struktur sekunder. Gelung β-α-β dan bucu α-α dapat menyediakan dua lapisan ini.

- Lembaran β umumnya disusun dalam bentuk gulungan tangan kiri.

- Dalam rantai polipeptida, giliran yang berlainan dapat terjadi untuk berpindah dari satu struktur sekunder ke struktur yang lain, seperti putaran β atau γ, yang dapat membalikkan arah rantai dengan empat residu asid amino atau kurang.

- Protein globular mempunyai heliks α, kepingan β, putaran, dan segmen berstruktur tidak teratur.

Denaturasi protein

Sekiranya protein kehilangan struktur tiga dimensi asalnya (semula jadi), ia kehilangan aktiviti biologi dan sebahagian besar sifat khasnya. Proses ini dikenali dengan nama denaturasi.

Denaturasi dapat terjadi apabila keadaan persekitaran semula jadi berubah, misalnya dengan suhu atau pH yang berbeza-beza. Prosesnya tidak dapat dipulihkan dalam banyak protein; namun, yang lain secara spontan dapat memperoleh semula struktur semula jadi ketika keadaan persekitaran normal dipulihkan.

Rujukan

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biokimia. Edisi ke-3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biokimia Harper. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biokimia. Edisi ke-5. WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) Dunia Sel. Edisi ke-6. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biokimia. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Biokimia: Asas molekul kehidupan. Edisi ke-3. Syarikat McGraw-HiII, Inc.