The hydrolases adalah enzim yang bertanggungjawab untuk hydrolyzing pelbagai jenis ikatan kimia dalam banyak sebatian yang berbeza. Antara ikatan utama yang menghidrolisis adalah ikatan ester, glikosidik, dan peptida.
Dalam kumpulan hidrolase, lebih daripada 200 enzim berbeza telah dikelaskan, dikelompokkan dalam sekurang-kurangnya 13 set individu; klasifikasi mereka pada asasnya berdasarkan jenis sebatian kimia yang berfungsi sebagai substratnya.
Pemodelan grafik dengan alat bioinformatik struktur hidrolase (Sumber: Jawahar Swaminathan dan kakitangan MSD di Institut Bioinformatika Eropah Melalui Wikimedia Commons)
Hidrolase penting untuk pencernaan makanan di dalam usus haiwan, kerana ia bertanggungjawab untuk merosakkan sebahagian besar ikatan yang membentuk struktur karbonat dari makanan yang mereka makan.
Enzim ini berfungsi dalam media berair, kerana mereka memerlukan molekul air di sekitarnya untuk menambah sebatian setelah molekul dibelah. Dengan kata mudah, hidrolase melakukan pemangkin hidrolitik bagi sebatian di mana ia bertindak.
Sebagai contoh, apabila hidrolase memutuskan ikatan kovalen CC, hasilnya biasanya adalah kumpulan C-OH dan kumpulan CH.
Struktur
Seperti banyak enzim, hidrolase adalah protein globular yang disusun dalam struktur kompleks yang mengatur diri mereka melalui interaksi intramolekul.
Hidrolase, seperti semua enzim, mengikat satu atau lebih molekul substrat di kawasan strukturnya yang dikenali sebagai "tapak aktif." Laman web ini adalah poket atau celah yang dikelilingi oleh banyak residu asid amino yang memudahkan pencengkaman atau pemasangan substrat.
Setiap jenis hidrolase khusus untuk substrat tertentu, yang ditentukan oleh struktur tersiernya dan oleh penyesuaian asid amino yang membentuk tapak aktifnya. Kekhususan ini dibangkitkan secara didaktik oleh Emil Fischer sebagai sejenis "kunci dan kunci".
Sekarang diketahui bahawa substrat, secara amnya, menyebabkan perubahan atau penyimpangan dalam penyesuaian enzim dan bahawa enzim, pada gilirannya, memutarbelitkan struktur substrat untuk menjadikannya "sesuai" di laman aktifnya.
ciri-ciri
Semua hidrolase mempunyai fungsi utama untuk memecahkan ikatan kimia antara dua sebatian atau dalam struktur molekul yang sama.
Terdapat hidrolase untuk memecahkan hampir semua jenis ikatan: ada yang merosakkan ikatan ester antara karbohidrat, yang lain ikatan peptida antara asid amino protein, yang lain ikatan karboksilik, dll.
Tujuan hidrolisis ikatan kimia yang dikatalisis oleh enzim hidrolase sangat berbeza. Lysozyme, misalnya, bertanggungjawab untuk hidrolisis ikatan kimia dengan tujuan melindungi organisma yang mensintesisnya.
Enzim ini memecah ikatan yang menyatukan sebatian di dinding sel bakteria, untuk melindungi tubuh manusia dari percambahan bakteria dan kemungkinan jangkitan.
Nuklease adalah enzim "fosfatase" yang memiliki kemampuan untuk menurunkan asid nukleik, yang juga dapat mewakili mekanisme pertahanan sel terhadap virus DNA atau RNA.
Hidrolase lain, seperti jenis "serine protease", merosakkan ikatan peptida protein dalam saluran pencernaan untuk menjadikan asid amino dapat diserap dalam epitel gastrointestinal.
Hidrolase bahkan terlibat dalam pelbagai peristiwa pengeluaran tenaga dalam metabolisme sel, kerana fosfatase menjadi pemangkin pembebasan molekul fosfat dari substrat bertenaga tinggi seperti piruvat, dalam glikolisis.
Contoh hidrolase
Di antara kepelbagaian hidrolase yang telah dikenal pasti oleh saintis, beberapa telah dikaji dengan penekanan yang lebih besar daripada yang lain, kerana mereka terlibat dalam banyak proses yang penting untuk kehidupan sel.
Ini termasuk lisozim, protease serin, fosfatase jenis endonuclease, dan glukosidase atau glikosilase.
Lysozyme
Enzim jenis ini memecah lapisan peptidoglikan dinding sel bakteria gram positif. Ini biasanya berakhir menyebabkan lisis bakteria total.
Lysozymes melindungi tubuh haiwan daripada jangkitan bakteria dan terdapat banyak rembesan badan pada tisu yang bersentuhan dengan alam sekitar, seperti air mata, air liur dan lendir.
Lisosim telur ayam adalah struktur protein pertama yang dikristal melalui sinar-X. Penghabluran ini dilakukan oleh David Phillips, pada tahun 1965, di Royal Institute of London.
Tapak aktif enzim ini terdiri daripada peptida Asparagine-Alanine-Methionine-Asparagine-Alanine-Glycine-Asparagine-Alanine-Methionine (NAM-NAG-NAM).
Protease serin
Enzim dalam kumpulan ini bertanggungjawab untuk menghidrolisis ikatan peptida dalam peptida dan protein. Yang paling kerap dikaji ialah trypsin dan chymotrypsin; namun, terdapat banyak jenis protease serin, yang berbeza-beza sehubungan dengan kekhususan substrat dan mekanisme pemangkinnya.
Protease serin dicirikan oleh mempunyai asid amino nukleofilik jenis serin di tempat aktifnya, yang berfungsi dalam pemutusan ikatan peptida antara asid amino. Protease serin juga mampu memecahkan pelbagai ikatan ester.
Skema grafik tindakan protease serin memutuskan ikatan peptida dalam histidin asid amino (Sumber: Zephyris di Wikipedia Bahasa Inggeris Melalui Wikimedia Commons)
Enzim ini memotong peptida dan protein secara tidak spesifik. Walau bagaimanapun, semua peptida dan protein yang hendak dipotong mesti dilekatkan pada ujung-N ikatan peptida ke tapak aktif enzim.
Setiap protease serin dengan tepat memotong ikatan amida yang terbentuk di antara hujung terminal C asid amino di hujung karboksil dan amina asid amino yang menuju ke hujung terminal N-peptida.
Fosfatase jenis nuclease
Enzim ini memangkin pembelahan ikatan fosfodiester gula dan fosfat dari asas nitrogen yang membentuk nukleotida. Terdapat banyak jenis enzim ini, kerana spesifik untuk jenis asid nukleik dan tapak pembelahan.
Skema grafik tindakan endonuklease menghidrolisis ikatan fosfodiester (Sumber: J3D3 Melalui Wikimedia Commons)
Endonuklease sangat diperlukan dalam bidang bioteknologi, kerana mereka membolehkan para saintis mengubah genom organisma dengan memotong dan mengganti serpihan maklumat genetik hampir mana-mana sel.
Endonuklease melakukan pembelahan asas nitrogen dalam tiga langkah. Yang pertama adalah melalui asid amino nukleofilik, kemudian terbentuk struktur perantaraan dengan muatan negatif yang menarik kumpulan fosfat dan akhirnya memutuskan ikatan antara kedua-dua basa.
Rujukan
- Davies, G., & Henrissat, B. (1995). Struktur dan mekanisme hidrolase glikosil. Struktur, 3 (9), 853-859.
- Lehninger, AL, Nelson, DL, Cox, MM, & Cox, MM (2005). Prinsip biokimia Lehninger. Macmillan.
- Mathews, AP (1936). Prinsip biokimia. W. Kayu.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, P., & Rodwell, V. (2009). Biokimia yang digambarkan oleh Harper. 28 (ms 588). New York: McGraw-Hill.
- Ollis, DL, Cheah, E., Cygler, M., Dijkstra, B., Frolow, F., Franken, SM,… & Sussman, JL (1992). Lipatan hidrolase α / β. Kejuruteraan Protein, Reka Bentuk dan Pemilihan, 5 (3), 197-211.