IMUNOGLOBULIN: STRUKTUR, JENIS DAN FUNGSI - ANATOMI DAN FISIOLOGI - 2025

The imunoglobulin adalah molekul sel-sel B dan sel-sel plasma yang membantu pertahanan organisma yang dihasilkan. Mereka terdiri daripada biomolekul glikoprotein yang tergolong dalam sistem imun. Mereka adalah salah satu protein yang paling banyak terdapat dalam serum darah, selepas albumin.

Antibodi adalah nama lain untuk imunoglobulin, dan mereka dianggap globulin kerana tingkah laku mereka dalam elektroforesis serum darah yang mengandunginya. Molekul imunoglobulin boleh menjadi sederhana atau kompleks, bergantung kepada sama ada ia disajikan sebagai monomer atau dipolimerkan.

Struktur umum imunoglobulin serupa dengan huruf "Y". Terdapat lima jenis imunoglobulin yang menunjukkan perbezaan morfologi, fungsi dan lokasi di dalam badan. Perbezaan struktur antibodi tidak berbentuk, tetapi dalam komposisi; setiap jenis mempunyai objektif tertentu.

Respons imun yang dipromosikan oleh imunoglobulin sangat spesifik dan mekanisme yang sangat kompleks. Rangsangan untuk rembesannya oleh sel diaktifkan dengan adanya agen asing ke badan, seperti bakteria. Peranan imunoglobulin adalah untuk mengikat unsur asing dan menghilangkannya.

Imunoglobulin atau antibodi boleh terdapat di dalam darah dan di permukaan membran organ. Biomolekul ini mewakili elemen penting dalam sistem pertahanan tubuh manusia.

Struktur

Struktur antibodi mengandungi asid amino dan karbohidrat, iaitu oligosakarida. Kehadiran asid amino yang utama, kuantiti dan pengedarannya adalah yang menentukan struktur imunoglobulin.

Seperti semua protein, imunoglobulin mempunyai struktur primer, sekunder, tersier dan kuarter, menentukan penampilan khasnya.

Mengenai jumlah asid amino yang mereka ada, imunoglobulin mempunyai dua jenis rantai: rantai berat dan rantai ringan. Juga, mengikut urutan asid amino dalam strukturnya, setiap rantai mempunyai wilayah berubah-ubah dan kawasan tetap.

Rantai berat

Rantai imunoglobulin berat sesuai dengan unit polipeptida yang terdiri daripada urutan 440 asid amino.

Setiap imunoglobulin mempunyai 2 rantai berat, dan masing-masing mempunyai kawasan berubah dan kawasan tetap. Kawasan pemalar mempunyai 330 asid amino dan 110 asid amino berurutan.

Struktur rantai berat berbeza untuk setiap imunoglobulin. Terdapat sejumlah 5 jenis rantai berat yang menentukan jenis imunoglobulin.

Jenis rantai berat dikenal pasti dengan huruf Yunani γ, μ, α, ε, δ untuk imunoglobulin IgG, IgM, IgA, IgE, dan IgD, masing-masing.

Kawasan konstan rantai berat ε dan μ dibentuk oleh empat domain, sementara yang sepadan dengan α, γ, δ mempunyai tiga. Oleh itu, setiap kawasan tetap akan berbeza untuk setiap jenis imunoglobulin, tetapi biasa dengan imunoglobulin jenis yang sama.

Kawasan berubah dari rantai berat terdiri daripada domain imunoglobulin tunggal. Kawasan ini mempunyai urutan 110 asid amino, dan akan berbeza bergantung pada kekhususan antibodi untuk antigen.

Dalam struktur rantai berat, suatu sudut atau lenturan dapat diperhatikan - disebut engsel - yang mewakili kawasan rantai yang fleksibel.

Rantai ringan

Rantai cahaya imunoglobulin adalah polipeptida yang terdiri daripada kira-kira 220 asid amino. Terdapat dua jenis rantai cahaya pada manusia: kappa (κ) dan lambda (λ), yang terakhir dengan empat subtipe. Domain pemalar dan berubah mempunyai urutan masing-masing 110 asid amino.

Antibodi boleh mempunyai dua rantai cahaya κ (κκ) atau sepasang rantai λ (λλ) tetapi tidak mungkin memiliki satu daripada setiap jenis pada masa yang sama.

Segmen Fc dan Fab

Oleh kerana setiap imunoglobulin mempunyai bentuk yang serupa dengan "Y" ia dapat dibahagikan kepada dua segmen. Segmen "bawah", asasnya, disebut pecahan yang boleh dikristal atau Fc; sementara lengan «Y» membentuk Fab, atau pecahan yang mengikat antigen. Setiap bahagian struktur imunoglobulin melakukan fungsi yang berbeza.

Segmen Fc

Segmen Fc mempunyai dua atau tiga domain tetap dari rantai berat imunoglobulin.

Fc boleh mengikat protein atau reseptor tertentu pada basofil, eosinofil, atau sel mast, sehingga mendorong tindak balas imun spesifik yang akan menghilangkan antigen. Fc sepadan dengan terminal karboksil imunoglobulin.

Segmen fab

Fraksi Fab atau segmen antibodi mengandungi domain berubah di hujungnya, selain domain tetap dari rantai berat dan ringan.

Domain berterusan dari rantai berat dilanjutkan dengan domain segmen Fc yang membentuk engsel. Sesuai dengan ujung amino-imunoglobulin.

Kepentingan segmen Fab adalah bahawa ia membenarkan pengikatan antigen, bahan asing dan berpotensi berbahaya.

Domain berubah-ubah setiap imunoglobulin menjamin kekhususannya untuk antigen tertentu; ciri ini bahkan membenarkan penggunaannya dalam diagnosis penyakit radang dan berjangkit.

Jenis-Jenis

Oleh Alejandro Porto, melalui Wikimedia Commons

Imunoglobulin yang diketahui hingga kini mempunyai rantai berat tertentu yang tetap untuk masing-masing dan berbeza dari yang lain.

Terdapat lima jenis rantai berat yang menentukan lima jenis imunoglobulin, yang fungsinya berbeza.

Imunoglobulin G (IgG)

Immunoglobulin G adalah pelbagai yang paling banyak. Ia mempunyai rantai gamma berat dan berlaku dalam bentuk unimolekul atau monomer.

IgG adalah yang paling banyak terdapat dalam serum darah dan ruang tisu. Perubahan minimum dalam urutan asid amino rantai beratnya menentukan pembahagiannya menjadi subtipe: 1, 2, 3 dan 4.

Immunoglobulin G mempunyai urutan 330 asid amino dalam segmen Fc dan berat molekul 150,000, yang mana 105,000 sesuai dengan rantai beratnya.

Imunoglobulin M (IgM)

Immunoglobulin M adalah pentamer yang rantai beratnya μ. Berat molekulnya tinggi, kira-kira 900,000.

Urutan asid amino rantai beratnya ialah 440 dalam pecahan Fcnya. Ia dijumpai terutamanya dalam serum darah, mewakili 10 hingga 12% imunoglobulin. IgM hanya mempunyai satu subjenis.

Imunoglobulin A (IgA)

Ini sesuai dengan jenis rantai berat α, dan mewakili 15% dari jumlah imunoglobulin. IgA terdapat dalam darah dan rembesan, walaupun dalam susu ibu, dalam bentuk monomer atau dimer. Berat molekul imunoglobulin ini adalah 320,000 dan ia mempunyai dua subtipe: IgA1 dan IgA2.

Imunoglobulin E (IgE)

Immunoglobulin E terdiri dari rantai berat jenis-ε dan sangat jarang dalam serum, sekitar 0,002%.

IgE mempunyai berat molekul 200,000 dan terdapat sebagai monomer terutamanya dalam serum, lendir hidung, dan air liur. Selalunya dijumpai imunoglobulin ini di dalam basofil dan sel mast.

Imunoglobulin D (IgD)

Varieti rantai berat δ sesuai dengan imunoglobulin D, yang mewakili 0.2% daripada jumlah imunoglobulin. IgD mempunyai berat molekul 180,000 dan disusun sebagai monomer.

Ia berkaitan dengan limfosit B, yang melekat pada permukaannya. Walau bagaimanapun, peranan IgD tidak jelas.

Perubahan jenis

Imunoglobulin dapat mengalami perubahan jenis struktur, kerana perlunya mempertahankan diri terhadap antigen.

Perubahan ini disebabkan oleh peranan limfosit B dalam membuat antibodi melalui sifat imuniti adaptif. Perubahan struktur berada di kawasan berterusan rantai berat, tanpa mengubah kawasan berubah.

Perubahan jenis atau kelas boleh menyebabkan IgM berubah menjadi IgG atau IgE, dan ini berlaku sebagai tindak balas yang disebabkan oleh interferon gamma atau interleukin IL-4 dan IL-5.

ciri-ciri

Peranan imunoglobulin dalam sistem kekebalan tubuh sangat penting untuk pertahanan badan.

Immunoglobulin adalah sebahagian daripada sistem imun humoral; iaitu zat-zat yang dirembeskan oleh sel untuk perlindungan terhadap patogen atau agen berbahaya.

Mereka menyediakan kaedah pertahanan yang berkesan, berkesan, spesifik dan sistematis, yang sangat bernilai sebagai sebahagian daripada sistem imun. Mereka mempunyai fungsi umum dan khusus dalam kekebalan:

Fungsi am

Antibodi atau imunoglobulin memenuhi fungsi bebas dan mengaktifkan tindak balas efektor dan sekretori yang dimediasi sel.

Pengikatan antigen-antibodi

Immunoglobulin mempunyai fungsi mengikat agen antigenik secara khusus dan selektif.

Pembentukan kompleks antigen-antibodi adalah fungsi utama imunoglobulin dan, oleh itu, ia adalah tindak balas imun yang dapat menghentikan tindakan antigen. Setiap antibodi dapat mengikat dua atau lebih antigen pada masa yang sama.

Fungsi penguat

Selalunya, kompleks antigen-antibodi berfungsi sebagai pemula untuk mengaktifkan tindak balas sel tertentu atau memulakan urutan peristiwa yang menentukan penghapusan antigen. Dua tindak balas efektor yang paling biasa adalah pengikat sel dan pengaktifan pelengkap.

Pengikatan sel bergantung pada kehadiran reseptor khusus untuk segmen Fc imunoglobulin, setelah terikat pada antigen.

Sel seperti sel mast, eosinofil, basofil, limfosit, dan fagosit mempunyai reseptor ini dan menyediakan mekanisme penghapusan antigen.

Pengaktifan pelengkap pelengkap adalah mekanisme kompleks yang melibatkan permulaan urutan, jadi hasil akhirnya adalah rembesan bahan toksik yang menghilangkan antigen.

Fungsi khusus

Pertama, setiap jenis imunoglobulin mengembangkan fungsi pertahanan tertentu:

Imunoglobulin G

- Immunoglobulin G memberikan sebahagian besar pertahanan terhadap agen antigenik, termasuk bakteria dan virus.

- IgG mengaktifkan mekanisme seperti pelengkap dan fagositosis.

- Pembentukan IgG khusus untuk antigen tahan lama.

- Satu-satunya antibodi yang dapat dipindahkan oleh ibu kepada anak-anaknya semasa mengandung adalah IgG.

Imunoglobulin M

- IgM adalah antibodi dengan tindak balas yang cepat terhadap agen berbahaya dan berjangkit, kerana ia memberikan tindakan segera sehingga digantikan oleh IgG.

- Antibodi ini mengaktifkan tindak balas selular yang dimasukkan ke dalam membran limfosit dan tindak balas humoral seperti pelengkap.

- Ini adalah imunoglobulin pertama yang disintesis oleh manusia.

Imunoglobulin A

- Ia berfungsi sebagai penghalang pertahanan terhadap patogen, dengan terletak di permukaan selaput lendir.

- Ini terdapat pada mukosa pernafasan, sistem pencernaan, saluran kencing dan juga dalam rembesan seperti air liur, lendir hidung dan air mata.

- Walaupun pengaktifan pelengkapnya rendah, ia dapat dikaitkan dengan lisozim untuk membunuh bakteria.

- Kehadiran imunoglobulin D dalam susu ibu dan kolostrum membolehkan bayi yang baru lahir memperolehnya semasa menyusu.

Imunoglobulin E

- Immunoglobulin E menyediakan mekanisme pertahanan yang kuat terhadap antigen penghasil alergi.

- Interaksi antara IgE dan alergen akan menyebabkan bahan keradangan kelihatan bertanggungjawab terhadap gejala alergi, seperti bersin, batuk, gatal-gatal, peningkatan air mata dan lendir hidung.

- IgE juga dapat melekat pada permukaan parasit melalui segmen Fcnya, menghasilkan reaksi yang menyebabkan kematian mereka.

Imunoglobulin D

- Struktur monomer IgD dihubungkan dengan limfosit B yang tidak berinteraksi dengan antigen, sehingga mereka berperanan sebagai reseptor.

- Peranan IgD tidak jelas.

Rujukan

1. (sf) Definisi perubatan imunoglobulin. Dipulihkan dari medicinenet.com
2. Wikipedia (nd). Antibodi. Dipulihkan dari en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobulin. Dipulihkan dari sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (sf). Imunoglobulin dan molekul sel B. Kursus imunologi am. Dipulihkan dari ugr.es
5. (sf) Pengenalan kepada Immunoglobulin. Dipulihkan dari thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatomi sistem imun. Dipulihkan dari emedicine.medscape.com
7. Soalan Biokimia (2009). Imunoglobulin: struktur dan fungsi. Dipulihkan dari biochemistryquestions.wordpress.com
8. (sf) Imunoglobulin - struktur dan fungsi. Dipulihkan dari microbiologybook.org