INTERAKSI HIDROFOBIK: APAKAH ITU, KEPENTINGAN DAN CONTOHNYA - BIOLOGI - 2025

The interaksi hidrofobik (HI) adalah kuasa-kuasa yang mengekalkan perpaduan di antara sebatian apolar direndam dalam larutan atau pelarut kutub. Tidak seperti interaksi bukan kovalen lain, seperti ikatan hidrogen, interaksi ionik atau daya van der Waals, interaksi hidrofobik tidak bergantung pada sifat intrinsik zat terlarut, melainkan pada pelarut.

Contoh interaksi yang sangat jelas ialah pemisahan fasa yang berlaku ketika mencampurkan air dengan minyak. Dalam kes ini, molekul minyak "berinteraksi" satu sama lain sebagai hasil susunan molekul air di sekelilingnya.

Emulsi lemak dalam air (Catrin Sohrabi, dari Wikimedia Commons)

Pengertian mengenai interaksi ini telah wujud sejak sebelum tahun 1940-an. Walau bagaimanapun, istilah "ikatan hidrofobik" diciptakan oleh Kauzmann pada tahun 1959, sambil mengkaji faktor yang paling penting dalam menstabilkan struktur tiga dimensi protein tertentu.

HI adalah salah satu interaksi nonspesifik yang paling penting yang berlaku dalam sistem biologi. Mereka juga memainkan peranan penting dalam pelbagai aplikasi kejuruteraan dan industri kimia dan farmaseutikal yang kita kenal sekarang.

Apakah interaksi hidrofobik?

Punca fizikal IH adalah berdasarkan ketidakupayaan bahan bukan polar untuk membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air dalam larutan.

Mereka dikenal sebagai "interaksi nonspesifik" kerana tidak berkaitan dengan pertalian antara molekul zat terlarut, melainkan dengan kecenderungan molekul air untuk mempertahankan interaksi mereka sendiri melalui ikatan hidrogen.

Apabila bersentuhan dengan air, molekul apolar atau hidrofobik cenderung mengumpul secara spontan, untuk mencapai kestabilan terbaik dengan mengurangkan luas permukaan sentuhan dengan air.

Kesan ini boleh disalah anggap sebagai daya tarikan yang kuat, tetapi itu hanya akibat dari sifat nonpolar zat yang berkaitan dengan pelarut.

Dijelaskan dari sudut termodinamik, persatuan spontan ini berlaku dalam mencari keadaan yang sangat baik, di mana terdapat sedikit variasi tenaga bebas (Δ G).

Dengan mengambil kira bahawa ∆ G = ∆ H - TΔ S, keadaan yang paling baik akan bertenaga adalah keadaan di mana entropi (Δ S) lebih besar, iaitu di mana terdapat lebih sedikit molekul air yang kebebasan putaran dan penerjemahannya dikurangkan melalui hubungan dengan zat terlarut apolar.

Apabila molekul apolar saling berhubungan, terikat oleh molekul air, keadaan yang lebih baik diperoleh daripada jika molekul ini tetap terpisah, masing-masing dikelilingi oleh "kandang" molekul air yang berbeza.

Kepentingan biologi

HI sangat relevan kerana ia berlaku dalam pelbagai proses biokimia.

Proses-proses ini merangkumi perubahan konformasi protein, pengikatan substrat dengan enzim, perkaitan subunit kompleks enzim, pengagregatan dan pembentukan membran biologi, penstabilan protein dalam larutan berair dan lain-lain.

Dari segi kuantitatif, pengarang yang berbeza telah mengambil tugas untuk menentukan pentingnya HI dalam kestabilan struktur sejumlah besar protein, menyimpulkan bahawa interaksi ini menyumbang lebih dari 50%.

Banyak protein membran (integral dan periferal) dikaitkan dengan bilid lipid berkat HI apabila, dalam strukturnya, protein ini mempunyai domain hidrofobik. Selanjutnya, kestabilan struktur tersier dari banyak protein larut bergantung pada HI.

Beberapa teknik dalam kajian Biologi Sel mengeksploitasi sifat yang dimiliki oleh beberapa bahan pencuci ion untuk membentuk misel, yang merupakan struktur "hemispherical" sebatian amfifilik yang kawasan apolarnya saling berkaitan berkat HI.

Micelles juga digunakan dalam kajian farmasi yang melibatkan penyampaian ubat larut lemak dan pembentukannya juga penting untuk penyerapan vitamin dan lipid kompleks dalam tubuh manusia.

Contoh Interaksi Hidrofobik

Membran

Contoh HI yang sangat baik adalah pembentukan membran sel. Struktur sedemikian terdiri daripada lapisan dua fosfolipid. Penyusunannya disebabkan oleh HI yang terjadi di antara ekor apolar dalam "tolakan" ke medium berair sekitarnya.

Protein

HI mempunyai pengaruh besar pada lipatan protein globular, yang bentuk aktif secara biologi diperoleh setelah pembentukan konfigurasi spasial tertentu, yang diatur oleh adanya residu asid amino tertentu dalam struktur.

• Kes apomyoglobin

Apomyoglobin (myoglobin kekurangan kumpulan heme) adalah protein alpha-helical kecil yang telah berfungsi sebagai model untuk mengkaji proses lipatan dan kepentingan IH di antara residu apolar dalam rantai polipeptida.

Dalam kajian yang dilakukan oleh Dyson et al. Pada tahun 2006 di mana urutan apomyoglobin yang bermutasi digunakan, ditunjukkan bahawa permulaan kejadian lipatan apomyoglobin bergantung terutamanya pada HI antara asid amino dengan kumpulan apolar dari alpha-helices.

Oleh itu, perubahan kecil yang diperkenalkan dalam urutan asid amino bermaksud pengubahsuaian penting dalam struktur tersier, yang menimbulkan protein yang tidak terbentuk dan tidak aktif.

Bahan pencuci

Contoh lain yang jelas mengenai HI adalah cara tindakan pencuci komersial yang kita gunakan untuk keperluan domestik setiap hari.

Bahan pencuci adalah molekul amphipatik (dengan kawasan kutub dan kawasan apolar). Mereka dapat "mengemulsi" lemak kerana mereka mempunyai keupayaan untuk membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air dan mempunyai interaksi hidrofobik dengan lipid yang terdapat dalam lemak.

Apabila bersentuhan dengan lemak dalam larutan berair, molekul pencuci bersatu antara satu sama lain sedemikian rupa sehingga ekor apolar saling berhadapan, merangkumi molekul lipid, dan kawasan kutub terkena ke arah permukaan misel, yang masuk bersentuhan dengan air.

Rujukan

1. Chandler, D. (2005). Antara muka dan daya penggerak pemasangan hidrofobik. Alam, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Modulasi Interaksi Hidrofobik dengan Menengah Struktur Nanoskala Permukaan dan Kimia, bukan Monoton oleh Hidrofobik. Angewandte Chemie - Edisi Antarabangsa, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Peranan interaksi hidrofobik dalam permulaan dan penyebaran lipatan protein. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Biologi Sel Molekul (edisi ke-5). Freeman, WH & Syarikat.
5. Luckey, M. (2008). Biologi struktur membran: dengan asas biokimia dan biofizik. Akhbar Universiti Cambridge. Diperolehi dari www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, & Israelachvili, J. (2006). Kemajuan terkini dalam memahami interaksi hidrofobik. Prosiding Akademi Sains Nasional, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Prinsip Biokimia Lehninger. Edisi Omega (edisi ke-5).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Interaksi hidrofobik dan kereaktifan kimia. Kimia Organik dan Biomolekul, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Sumbangan interaksi hidrofobik terhadap kestabilan protein. Jurnal Biologi Molekul, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Sebab Sebenar Mengapa Minyak dan Air Tidak Bercampur. Jurnal Pendidikan Kimia, 75 (1), 116–118.