The myoglobin adalah protein globular intrasel didapati dalam cytosol sel-sel otot rangka dan jantung. Fungsi utamanya adalah untuk membentuk simpanan oksigen dan untuk mempromosikan pengangkutan oksigen intraselular.
John Kendrew dan Max Perutz menerima Hadiah Nobel dalam Kimia pada tahun 1962 untuk kajian mereka mengenai protein globular. Penulis ini menjelaskan struktur tiga dimensi myoglobin dan hemoglobin, masing-masing. Dari segi sejarah, myoglobin adalah salah satu protein pertama dari mana struktur tiga dimensi ditentukan.
Perwakilan grafik struktur molekul tiga protein beroksigen: leghemoglobin, hemoglobin, dan myoglobin (Sumber: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) melalui Wikimedia Commons)
Protein globular adalah molekul padat dengan bentuk sfera; mereka larut dalam sitosol atau bahagian lipid membran sel. Mereka bertanggungjawab untuk tindakan biologi utama, berbeza dengan protein berserat, yang fungsi utamanya adalah struktur.
Myoglobin memberikan warna segar kepada daging segar. Ini berlaku apabila myoglobin dioksigenkan sebagai oksimyoglobin dan zat besi yang menyusunnya adalah dalam bentuk besi besi: Mb-Fe2 + O2.
Apabila daging terdedah kepada alam sekitar, besi besi tidak stabil mengoksidasi dan menjadi besi dan di bawah keadaan ini warnanya berubah menjadi nada coklat kerana pembentukan metamyoglobin (Mb-Fe3 + + O2-).
Biasanya tahap myoglobin darah sangat kecil, ia berada dalam urutan mikrogram per liter (μg / L). Tahap ini meningkat apabila pemusnahan otot berlaku seperti pada rhabdomyolysis otot rangka atau infark jantung dengan pemusnahan tisu dan pada beberapa miopati.
Kehadirannya dalam air kencing diperhatikan dalam keadaan tertentu di mana kerosakan tisu sangat penting. Nilai diagnostik awal untuk serangan jantung boleh diperdebatkan.
Struktur myoglobin
Myoglobin mempunyai berat molekul hampir 18 kDa termasuk kumpulan heme. Ini terdiri dari empat segmen heliks yang disatukan dengan "belokan tajam". Heliks myoglobin ini dikemas rapat dan mengekalkan integriti strukturnya walaupun kumpulan heme dikeluarkan.
Struktur protein globular, serta semua protein selular, adalah hierarki sehingga struktur myoglobin juga bersifat hierarki. Tahap pertama adalah struktur utama yang dibentuk oleh urutan linear asid amino dan mioglobin dibentuk oleh rantai 153 asid amino.
Skema grafik struktur heliks dan globular myoglobin (Sumber: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) melalui Wikimedia Commons)
Struktur sekunder myoglobin terdiri daripada penyesuaian heliks alpha. Myoglobin mengandungi 8 heliks alfa yang terbentuk dengan mengulangi bahagian polipeptida yang bergabung dengan segmen pendek susunan aperiodik.
Struktur tersier terdiri daripada konformasi tiga dimensi dengan aktiviti biologi. Ciri-ciri yang paling penting dalam struktur ini adalah lipatan. Struktur kuaternari merujuk kepada pemasangan dua atau lebih rantai polipeptida yang dipisahkan dan dihubungkan melalui ikatan atau interaksi bukan kovalen.
Myoglobin dan kumpulan prostetik heme (Sumber: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) melalui Wikimedia Commons)
Myoglobin mempunyai struktur yang sangat padat, dengan residu hidrofobik diarahkan ke dalam dan residu hidrofilik atau kutub diarahkan ke luar. Residu apolar dalaman terdiri daripada leucine, valine, methionine, dan phenylalanine. Satu-satunya residu kutub dalaman adalah dua histidin yang berfungsi di tapak aktif.
Kumpulan prostetik heme terletak di celah di bahagian dalam apolar dari rantai polipeptida myoglobin. Kumpulan ini mengandungi zat besi dalam bentuk besi besi, yang mengikat dengan oksigen untuk membentuk oksimyoglobin.
Fungsi
Fungsi myoglobin adalah untuk mengikat oksigen ke kumpulan heme strukturnya dan untuk membentuk simpanan oksigen untuk fungsi otot. Oleh kerana oksigen terperangkap dalam struktur myoglobin dalam sitoplasma sel otot, tekanan intraselularnya, ditentukan oleh oksigen bebas, tetap rendah.
Tekanan oksigen intraselular rendah mengekalkan kecerunan kemasukan oksigen ke dalam sel. Ini menyokong aliran oksigen dari aliran darah ke sel otot. Apabila myoglobin tepu, oksigen intraselular meningkat, yang secara beransur-ansur menurunkan kecerunan dan dengan demikian mengurangkan pemindahan.
Keluk pengikatan oksigen ke myoglobin adalah hiperbolik. Pada bahagian awal kurva perubahan kecil pada tekanan separa oksigen menghasilkan perubahan besar pada ketepuan myoglobin dengan oksigen.
Kemudian, apabila tekanan separa oksigen meningkat, ketepuan terus meningkat, tetapi lebih perlahan, iaitu peningkatan tekanan oksigen separa yang lebih besar diperlukan untuk meningkatkan tepu mioglobin, dan secara bertahap keluk melambung keluar.
Terdapat pemboleh ubah yang mengukur pertalian lengkungan yang disebut P50, ini mewakili tekanan separa oksigen yang diperlukan untuk menepati myoglobin yang terkandung dalam larutan sebanyak 50%. Oleh itu, jika P50 meningkat, dikatakan bahawa myoglobin mempunyai pertalian yang lebih rendah dan jika P50 menurun, dikatakan bahawa myoglobin mempunyai pertalian yang lebih tinggi untuk oksigen.
Apabila keluk pengikatan oksigen untuk myoglobin dan hemoglobin diperiksa, diperhatikan bahawa untuk tekanan oksigen separa yang diperiksa, myoglobin lebih tepu daripada hemoglobin, yang menunjukkan bahawa myoglobin mempunyai pertalian yang lebih tinggi untuk oksigen daripada hemoglobin.
Jenis gentian otot dan myoglobin
Otot rangka mempunyai pelbagai jenis serat otot dalam komposisinya, ada yang disebut lambat berkedut dan yang lain cepat berkedut. Serat berkedut cepat disesuaikan secara struktural dan metabolik untuk berkontraksi dengan cepat dan kuat dan anaerob.
Serat-serat perlahan-lahan disesuaikan untuk kelajuan perlahan, tetapi lebih lama, pengecutan khas untuk senaman aerobik rintangan. Salah satu perbezaan struktur serat ini adalah kepekatan myoglobin, yang memberi mereka nama serat putih dan merah.
Serat merah mempunyai kandungan myoglobin yang tinggi, yang memberi mereka warna merah, tetapi juga memungkinkan mereka mengekalkan sejumlah besar oksigen, yang penting untuk fungsinya.
Nilai normal
Nilai darah normal untuk lelaki adalah 19 hingga 92 µg / l dan untuk wanita 12 hingga 76 µg / l, namun, terdapat perbezaan nilai di makmal yang berbeza.
Nilai-nilai ini meningkat apabila pemusnahan otot berlaku, seperti yang berlaku pada rhabdomyolysis otot rangka, pada luka bakar yang meluas, kejutan elektrik atau nekrosis otot yang meluas kerana penyumbatan arteri, pada infark miokard dan pada beberapa miopati.
Dalam keadaan ini, myoglobin muncul dalam air kencing dan memberikan warna yang khas.
Rujukan
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL, & Loscalzo, J. (2012). Prinsip perubatan dalaman Harrison. DL Longo (Ed.). New York: Mcgraw-hill
- Ganong WF: Peraturan Pusat Fungsi Visceral, dalam Kajian Fisiologi Perubatan, edisi ke-25. New York, McGraw-Hill Education, 2016.
- Guyton AC, Hall JE: The Body Fluid Compartments: Cecair ekstraselular dan intraselular; Edema, dalam Buku Teks Fisiologi Perubatan, edisi ke-13, AC Guyton, JE Hall (eds). Philadelphia, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL, & Huether, SE (2018). Pathophysiology-Ebook: asas biologi untuk penyakit pada orang dewasa dan kanak-kanak. Sains Kesihatan Elsevier.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Biokimia yang digambarkan oleh Harper. Mcgraw-bukit.