OXYHEMOGLOBIN: CIRI, STRUKTUR DAN KELUK PENGIKAT - BIOLOGI - 2026

Atau xyhemoglobin adalah nama yang diberikan kepada hemoglobin apabila ia mengikat oksigen. Hemoglobin adalah protein yang terdapat di dalam sel darah merah yang fungsi utamanya adalah untuk mengangkut oksigen dari paru-paru ke tisu.

Makhluk hidup pertama adalah uniseluler dan hidup di persekitaran cair dari mana mereka disuburkan dan dari mana mereka membuang sisa mereka, seperti juga beberapa organisma yang ada sekarang. Dalam keadaan ini, proses ini dicapai dengan mekanisme penyebaran sederhana, kerana dinding sel bersentuhan dengan media yang membekalkannya.

Keluk pemisahan Oxyhemoglobin (Sumber: Ratznium di Wikipedia Bahasa Inggeris Versi kemudian dimuat naik oleh Aaronsharpe di en.wikipedia. Melalui Wikimedia Commons)

Perkembangan organisma multisel yang semakin kompleks menyiratkan bahawa sel dalaman bergerak jauh dari persekitaran, sehingga mekanisme penyebaran sebagai satu-satunya sumber bekalan menjadi tidak mencukupi.

Oleh itu, sistem khusus dikembangkan untuk mendapatkan nutrien dan gas seperti sistem pencernaan dan sistem pernafasan, serta mekanisme pengangkutan untuk membawa nutrien dan gas ini lebih dekat ke sel: sistem kardiovaskular.

Untuk menghasilkan tenaga dalam bentuk molekul ATP, sel memerlukan oksigen. Oleh kerana ATP tidak dapat disimpan, ia mesti sentiasa disintesis, yang bermaksud permintaan oksigen sel secara tetap.

Hemoglobin muncul, berbicara secara evolusioner, sebagai pengangkut gas yang "menyelesaikan" masalah pengangkutan oksigen dari persekitaran ke sel.

Ciri dan struktur

Untuk membincangkan ciri dan struktur oxyhemoglobin, perlu merujuk kepada hemoglobin, kerana oxyhemoglobin tidak lebih dari hemoglobin yang terikat dengan oksigen. Oleh itu, selepas ini, ciri bersama molekul dengan adanya atau tidak gas tersebut akan dijelaskan.

Untuk apa hemoglobin?

Hemoglobin diperlukan untuk mengangkut oksigen ke tisu dalam kuantiti dan kelajuan yang diperlukan, memandangkan oksigen mempunyai sedikit kelarutan dalam darah sehingga pengangkutannya melalui penyebaran tidak mencukupi untuk memenuhi keperluan tisu.

Seperti apa molekul hemoglobin?

Hemoglobin adalah protein tetramerik (yang mempunyai empat subunit), mempunyai bentuk sfera dan jisim molekul 64 kDa.

Empat subunitnya membentuk satu unit fungsional, di mana masing-masing saling mempengaruhi satu sama lain. Setiap subunit terdiri dari rantai polipeptida, globin, dan kumpulan prostetik, kumpulan heme atau "heme", yang bertindak sebagai kofaktor dan tidak terdiri daripada asid amino; iaitu, bukan protein.

Globin terdapat dalam dua bentuk: alpha globin dan beta globin. Tetramer hemoglobin terdiri daripada sepasang rantai alpha globin (dari 141 asid amino) dan sepasang rantai beta globin (dari 146 asid amino).

Masing-masing dari empat rantai polipeptida dilekatkan pada kelompok heme, yang memiliki atom besi di tengahnya dalam keadaan besi (Fe2 +).

Seperti apa kumpulan heme?

Kumpulan heme adalah cincin porphyrin yang terdiri daripada empat cincin pirolik (sebatian aromatik heterosiklik dengan formula C4H5N) yang dihubungkan oleh jambatan metil. Besi dalam keadaan besi di tengah terikat pada struktur melalui ikatan nitrogen yang terkoordinasi.

Setiap kumpulan heme mampu mengikat satu molekul oksigen, jadi setiap molekul hemoglobin hanya dapat mengikat 4 molekul gas.

Tubuh manusia mengandungi kira-kira 2.5 x 1013 eritrosit, yang merupakan sel darah yang membuat dan mengangkut hemoglobin. Setiap eritrosit mempunyai sekitar 280 juta molekul hemoglobin dan dengan demikian dapat membawa lebih dari 1 bilion molekul oksigen.

Bagaimana oxyhemoglobin terbentuk?

Oxyhemoglobin terbentuk selepas penyatuan atom oksigen ke setiap atom besi dalam keadaan ferus yang terdapat di setiap kumpulan heme molekul hemoglobin.

Istilah oxyhemoglobin merujuk kepada hemoglobin beroksigen dan tidak teroksidasi secara kimia, kerana ia tidak kehilangan elektron apabila bergabung dengan oksigen dan zat besi tetap dalam keadaan besi.

Oksigenasi menghasilkan perubahan dalam struktur kuarter molekul, iaitu, perubahan konformasi yang dapat disebarkan dari rantai globin ke kumpulan heme dan sebaliknya.

Berapakah jumlah maksimum oksigen yang dapat dibawa oleh hemoglobin?

Hemoglobin boleh, paling banyak, mengikat empat molekul oksigen dalam strukturnya. Sekiranya isipadu molar gas ideal ialah 22.4 L / mol, satu mol hemoglobin (64.500g) akan mengikat dengan 89.6 liter oksigen (4 mol O2 x 22.4 L / mol).

Jadi setiap gram hemoglobin mesti diikat dengan 1.39 ml O2 menjadi 100% tepu (89.6L / 64500g x (1000ml / L)).

Dalam praktiknya, ujian darah memberikan hasil yang sedikit lebih rendah, kerana terdapat sejumlah kecil metemoglobin (hemoglobin teroksidasi) dan karboksimemoglobin (hemoglobin + karbon monoksida (CO)) yang tidak dapat mengikat oksigen.

Dengan mengambil kira ini, peraturan “Hüfner” menyatakan bahawa, dalam darah, 1g hemoglobin mempunyai kapasiti maksimum untuk mengikat oksigen sebanyak 1,34 ml.

Keluk pengikat Oxyhemoglobin

Bilangan molekul oksigen yang dapat mengikat molekul hemoglobin bergantung pada tekanan separa oksigen atau PO2. Sekiranya tidak ada oksigen, hemoglobin terdeoksigenasi, tetapi apabila PO2 meningkat, bilangan oksigen yang mengikat hemoglobin meningkat.

Proses mengikat oksigen ke hemoglobin bergantung pada tekanan separa oksigen. Apabila diplotkan, hasilnya disebut "kurva oxyhemoglobin" dan mempunyai ciri 'S' atau bentuk sigmoid.

Bergantung pada PO2, hemoglobin akan kurang atau lebih mampu "melepaskan" atau "menyampaikan" oksigen yang dibawanya, serta dimuat dengannya.

Sebagai contoh, di kawasan tekanan antara 10 dan 60 mmHg, bahagian curam paling curam diperolehi. Dalam keadaan ini, hemoglobin dapat dengan mudah melepaskan sejumlah besar O2. Ini adalah keadaan yang dicapai dalam tisu.

Apabila PO2 berada di antara 90 hingga 100 mmHg (12 hingga 13 kPa), hemoglobin hampir 100% tepu dengan O2; dan apabila arteri PO2 adalah 60 mmHg (8 kPa), ketepuan dengan O2 masih setinggi 90%.

Di paru-paru ini adalah keadaan yang berlaku (tekanan antara 60 dan 100 mmHg), dan inilah yang memungkinkan molekul hemoglobin yang terdapat dalam eritrosit diisi dengan oksigen.

Bentuk sigmoid ini yang melengkung lengkung oxyhemoglobin memastikan bahawa protein ini bertindak sebagai pemuat paru-paru yang sangat baik, pengangkut darah arteri yang sangat cekap dan penderma O2 yang sangat baik dalam tisu, setanding dengan kadar metabolisme tempatan. iaitu atas permintaan.

Rujukan

1. Fox, SI (2006). Fisiologi Manusia Edisi ke-9 (hlm. 501-502). Akhbar McGraw-Hill, New York, Amerika Syarikat.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Biokimia yang digambarkan oleh Harper. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biokimia (1989). Burlington, North Carolina: Penerbit Neil Patterson (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fisiologi. (Edisi ke-3) Ediciones Harcourt, SA
5. West, JB (1991). Asas fisiologi amalan perubatan. Williams & Wilkins