PEROKSIDASE: STRUKTUR, FUNGSI DAN JENISNYA - BIOLOGI - 2025

The peroxidases kebanyakannya hemoproteins dengan aktiviti enzim pemangkin pengoksidaan pelbagai substrat organik dan bukan organik menggunakan hidrogen peroksida ini atau bahan-bahan lain yang tidak berkaitan.

Dalam pengertiannya yang luas, istilah "peroksidase" merangkumi enzim seperti NAD- dan NADP-peroksidase, asid lemak-peroksidase, sitokrom-peroksidase, glutathione-peroksidase, dan banyak enzim bukan spesifik lain.

Diagram protein peroksidase yang bergantung pada heme (Sumber: Jawahar Swaminathan dan kakitangan MSD di Institut Bioinformatik Eropah melalui Wikimedia Commons)

Walau bagaimanapun, lebih sering digunakan untuk merujuk kepada enzim tidak spesifik dari sumber yang berlainan yang mempunyai aktiviti oksidoriduktase dan menggunakan hidrogen peroksida dan substrat lain untuk memangkinkan reaksi pengurangan oksidasi mereka.

Heme peroksidase sangat biasa di alam. Mereka dijumpai pada haiwan, tumbuh-tumbuhan yang lebih tinggi, ragi, kulat, dan bakteria.

Pada mamalia, ini dihasilkan oleh sel darah putih, rahim, limpa dan hati, kelenjar air liur, dinding perut, paru-paru, kelenjar tiroid, dan tisu lain.

Pada tanaman, spesies tumbuhan terkaya dalam peroksidase adalah lobak dan pohon ara. Peroksidase yang dimurnikan dari lobak telah banyak dikaji dan digunakan untuk pelbagai tujuan dalam biologi eksperimen dan biokimia.

Dalam sel eukariotik, enzim penting ini biasanya terdapat dalam organel khusus yang dikenali sebagai "peroksisom," yang dikelilingi oleh satu membran dan terlibat dalam banyak proses metabolik sel.

Struktur

Walaupun terdapat sedikit homologi yang terdapat di antara kelas peroksidase yang berlainan, telah ditentukan bahawa struktur sekundernya dan cara penyusunnya cukup terpelihara antara spesies yang berlainan.

Terdapat beberapa pengecualian, tetapi kebanyakan peroksidase adalah glikoprotein dan karbohidrat dipercayai menyumbang kepada kestabilan suhu tinggi.

Protein ini mempunyai berat molekul antara 35 hingga 150 kDa, yang bersamaan dengan kira-kira 250 dan 730 residu asid amino.

Dengan pengecualian myeloperoxidase, semua molekul jenis ini mengandungi dalam strukturnya kumpulan heme yang, dalam keadaan rehat, mempunyai atom besi dalam keadaan pengoksidaan Fe + 3. Tumbuhan mempunyai kumpulan prostetik yang dikenali sebagai ferroporphyrin XI.

Peroksidase mempunyai dua domain struktural yang "mengelilingi" kumpulan heme dan masing-masing domain adalah produk dari ekspresi gen yang mengalami peristiwa pendua. Struktur ini terdiri daripada lebih daripada 10 heliks alfa yang dihubungkan oleh gelung dan putaran polipeptida.

Lipatan molekul yang betul nampaknya bergantung pada kehadiran residu glisin dan prolin yang dipelihara, serta residu asid aspartat dan residu arginin yang membentuk jambatan garam di antara mereka yang menghubungkan kedua-dua domain struktur.

ciri-ciri

Fungsi utama enzim peroksidase adalah penyingkiran hidrogen peroksida dari lingkungan sel, yang dapat dihasilkan oleh mekanisme yang berlainan dan yang dapat mewakili ancaman serius terhadap kestabilan intraselular.

Walau bagaimanapun, dalam proses penyingkiran spesies oksigen reaktif ini (di mana oksigen mempunyai keadaan pengoksidaan menengah), peroksidase menggunakan kapasiti pengoksidaan bahan ini untuk memenuhi fungsi penting lain untuk metabolisme.

Pada tumbuhan, protein ini merupakan bahagian penting dari proses lignifikasi dan mekanisme pertahanan pada tisu yang dijangkiti patogen atau yang mengalami kerosakan fizikal.

Dalam konteks ilmiah, aplikasi baru muncul untuk peroksidase dan ini termasuk rawatan air sisa yang mengandungi sebatian fenolik, sintesis sebatian aromatik dan penyingkiran peroksida dari makanan atau bahan buangan.

Dari segi analitik dan diagnostik, peroksidase lobak mungkin merupakan enzim yang paling banyak digunakan untuk penyediaan antibodi konjugasi yang digunakan untuk ujian penyerapan imunologi seperti ELISA (Enzim-linked immunosorbent assay) dan juga untuk penentuan pelbagai jenis sebatian.

Mekanisme tindakan

Proses pemangkin peroksidase berlaku melalui langkah berurutan yang bermula dengan interaksi antara tapak aktif enzim dan hidrogen peroksida, yang mengoksidakan atom besi dalam kumpulan heme dan menghasilkan sebatian perantaraan tidak stabil yang dikenali sebagai sebatian I (CoI).

Protein teroksidasi (CoI) kemudian mempunyai kumpulan heme dengan atom besi yang beralih dari keadaan pengoksidaan III ke keadaan IV dan untuk proses ini hidrogen peroksida diturunkan menjadi air.

Sebatian I mampu mengoksidakan substrat penderma elektron, membentuk radikal substrat dan menjadi spesies kimia baru yang dikenali sebagai Senyawa II (CoII), yang kemudiannya dikurangkan oleh molekul substrat kedua, menjana semula besi dalam nyatakan III dan menghasilkan radikal lain.

Jenis-Jenis

-Menurut badan

Peroksidase dikelompokkan dalam tiga kelas bergantung kepada organisma di mana ia dijumpai:

- Kelas I: peroksidase prokariotik intraselular.

- Kelas II: peroksidase kulat ekstraselular.

- Kelas III: peroksidase sayuran yang dirembeskan.

Berbeza dengan protein kelas I, kelas II dan III mempunyai jambatan disulfida yang dibina di antara residu sistein dalam strukturnya, yang memberi mereka kekakuan yang jauh lebih besar.

Protein Kelas II dan III juga berbeza dengan kelas I kerana pada amnya mereka mempunyai glikosilasi di permukaannya.

-Menurut laman web yang aktif

Secara mekanik, peroksidase juga dapat dikategorikan mengikut sifat atom yang terdapat di pusat pemangkinnya. Dengan cara ini, hemoperoxidases (yang paling biasa), vanadium-haloperoxidases dan lain-lain telah dijelaskan.

Hemoperoksidase

Seperti yang telah disebutkan, peroksidase ini mempunyai kumpulan prostetik di pusat pemangkinnya yang dikenali sebagai kumpulan heme. Atom besi di tempat ini diselaraskan oleh empat ikatan dengan atom nitrogen.

Vanadium-Haloperoxidases

Daripada kumpulan heme, vanadium-haloperoxidases mempunyai vanadate sebagai kumpulan prostetik. Enzim ini telah diasingkan dari organisma laut dan beberapa kulat daratan.

Vanadium dalam kumpulan ini diselaraskan oleh tiga oksigen bukan protein, nitrogen dari residu histidin dan nitrogen dari ikatan azida.

Peroksidase lain

Banyak haloperoksidase bakteria yang mempunyai kumpulan prostetik selain heme atau vanadium dikategorikan dalam kumpulan ini. Glutathione peroxidases juga terdapat dalam kelompok ini, yang mengandungi kumpulan prostetik seleno-sistein dan beberapa enzim yang mampu mengoksidakan lignin.

Rujukan

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., … Walter, P. (2004). Biologi Sel Penting. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Banci, L. (1997). Ciri struktur peroksidase. Jurnal Bioteknologi, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Oksidasi Selektif Dipangkin oleh Peroksidase. Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB, & Stillman, JS (1976). Mengenai Fungsi dan Mekanisme tindakan Peroksidase. Ulasan Kimia Penyelarasan, 19, 187–251.
5. Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Aplikasi peroksidase yang berpotensi. Kimia Makanan, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Biokimia. Burlington, Massachusetts: Penerbit Neil Patterson.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Biologi Molekul dan Sel. (KE Cullen, Ed.). EBook McGraw-Hill.