SELECTINS: CIRI, JENIS DAN FUNGSI - BIOLOGI - 2025

The selectins adalah keluarga glycoproteins terdiri daripada rantaian polipeptida, yang mengiktiraf sama bentuk tertentu gula (karbohidrat), yang terletak di permukaan sel-sel lain dan mengikat kepada mereka. Atas sebab ini mereka juga disebut molekul lekatan.

Reseptor lekatan ini terkenal dengan struktur terpelihara mereka. Mereka mempunyai tiga domain dan tiga glikoprotein yang berbeza. Mereka dapat dinyatakan sebagai molekul permukaan, selain disimpan atau berfungsi sebagai molekul larut.

Struktur molekul P-selectin. Diambil dan diedit dari: Neveu, Curtis.

Berbeza dengan molekul lekatan lain, selektif hanya bertindak pada interaksi sel darah putih dengan endotelium vaskular.

ciri-ciri

Selectins adalah semua protein yang mengandungi oligosakarida dalam rantai, dihubungkan oleh ikatan kovalen dengan rantai sisi asid amino (glikoprotein). Mereka adalah molekul transmembran, yang bermaksud bahawa mereka melintasi lapisan dua lipid sel, baik dalam satu langkah (satu langkah) atau beberapa langkah (multistep).

Mereka mempunyai ciri-ciri yang sangat serupa dengan protein CLEC atau lektin jenis C. Oleh kerana, seperti lektin jenis C., selektin memerlukan ion kalsium untuk mengikat.

Asal kata "selectin" merujuk kepada fakta bahawa protein ini secara selektif dinyatakan dalam sel sistem vaskular, dan juga mengandung domain lektin.

Sebilangan pengarang memasukkan selektin (glikoprotein) di dalam lektin kerana ia adalah molekul yang mengikat gula. Walau bagaimanapun, penulis lain membezakannya di bawah konsep bahawa lektin hanya mengenali karbohidrat dan mengikatnya, sementara selektin tidak hanya mengenali dan mengikat gula, tetapi juga terdiri daripada karbohidrat.

Pengaturan selektif terjadi pada tingkat transkripsi, melalui pemrosesan proteolitik, dengan penyortiran sel, dan melalui ekspresi transferase glikosil yang diatur.

Selectins mempunyai domain intraselular pendek. Walau bagaimanapun, mereka mempunyai tiga domain ekstraselular, domain seperti faktor pertumbuhan epidermis, domain seperti C lektin, dan unit pengulangan konsensus, serupa dengan pelengkap protein pengawalseliaan.

Jenis-Jenis

Keluarga selectin terdiri daripada tiga jenis glikoprotein. Masing-masing diidentifikasi dengan huruf yang menunjukkan tempat di mana mereka pertama kali dikenali. Kami akan melihat masing-masing di bawah.

L-pilihin

Ia juga dikenali sebagai SELL, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL, atau TQ1. Ia terdapat dalam leukosit, maka "L" untuk L-selectin. Ia adalah komponen permukaan sel. Tiga domain tersebut adalah: homolog lektin, faktor pertumbuhan epidermis, dan dua unit ulangan konsensus.

Ia mempunyai beberapa ligan, iaitu molekul kecil yang membentuk kompleks dengan biomolekul, dalam hal ini protein. Ligan yang terkenal untuk L-selectin adalah seperti berikut.

GLYCAM1

Dikenali sebagai molekul lekatan sel yang bergantung pada glikosilasi -1, ini adalah ligan proteoglikan yang dinyatakan dalam keradangan vena pasca kapilari dan memungkinkan limfosit keluar dari aliran darah ke tisu limfoid.

CD34

Ini adalah fosfoglikoprotein, yang dikesan dalam pelbagai kumpulan mamalia, seperti manusia, tikus, dan tikus, antara lain. Ia pertama kali dijelaskan dalam sel stem hematopoietik. Mereka dijumpai dalam pelbagai jenis sel, tetapi hampir secara eksklusif berkaitan dengan sel hematopoietik.

MAdCAM-1

Dikenali sebagai Adresin atau molekul lekatan sel ke arah mukosa vaskular (dalam bahasa Inggeris, molekul lekatan sel alamatin mukosa 1). Ini adalah protein ekstraselular endotelium yang bertanggungjawab untuk menentukan tisu mana limfosit akan masuk, selain membawa gula sehingga mereka dikenali oleh L-selectin.

PSGL-1

Dikenali antara sinonim lain sebagai SELPLG atau CD162, ia adalah glikoprotein yang terdapat pada sel endotel dan leukosit. Ia boleh mengikat dua jenis selektin yang lain. Walau bagaimanapun, nampaknya mempunyai pertalian yang lebih baik untuk P-selectin.

P-pilihin

P-selectin dikenali dengan nama lain seperti SELP, CD62, CD62P, GMP140, GRMP, atau LECAM3, antara lain. Ia dijumpai di permukaan sel endotel, yang melapisi margin dalaman saluran darah dan platelet.

P-selectin pertama kali dikenal pasti dalam platelet. Itulah sebabnya nama protein membawa "P" awal.

Struktur P-selectin terdiri daripada domain yang sangat mirip dengan C-jenis lektin di N-terminus, domain seperti EGF; iaitu, domain protein terpelihara kira-kira 30 hingga 40 sisa asid amino, dengan kepingan β untai dua diikuti oleh gelung ke lembaran β-untai berkembar C-terminal pendek.

Ini memiliki domain ketiga yang serupa dengan protein pengikat pelengkap yang disebut, sebagai domain CUB, yang ditandai dengan menjadi domain protein yang diawetkan secara evolusi dan dengan menghadirkan sekitar 110 residu asid amino.

Ligan dengan pertalian tertinggi untuk P-selectin adalah PSGL-1, seperti yang dijelaskan sebelumnya dalam ligan untuk L-selectin. Sebaliknya, protein ini juga dapat membentuk kompleks dengan molekul lain seperti polisakarida sulfat yang disebut fucoidan dan heparan sulfat.

E-selectin

Protein selectin ini juga dikenali dengan nama-nama berikut: SELE, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2, dan lain-lain. Ia dinyatakan secara eksklusif pada sel-sel endotel yang diaktifkan oleh protein kecil yang tidak dapat menyeberangi lapisan lipid sel, yang disebut sitokin.

Struktur protein ini terdiri daripada 3 domain (seperti selektif yang lain): domain seperti EGF, 6 unit modul protein pengulangan SCR (juga disebut sushi domain), dan domain transmembran.

Perwakilan struktur molekul protein E-selectin, yang domainnya adalah EGF. Diambil dan diedit dari: Jawahar Swaminathan dan kakitangan MSD di Institut Bioinformatik Eropah.

Ligan yang membentuk kompleks dengan E-selektif agak berbeza-beza, tetapi yang menonjol adalah yang berikut.

Sialyl-Lewis A

Juga dipanggil SLe A atau CA19-9. Ini adalah tetrasakarida yang ditemui dalam sera dari pesakit barah. Ia diketahui turut serta dalam proses pengecaman sel-sel. Ia secara konstitutif dinyatakan dalam granulosit, monosit, dan limfosit T.

Sialyl-Lewis X

Ia juga merupakan tetratasakarida seperti Sialyl-Lewis A dan mempunyai fungsi yang serupa. Ia dinyatakan dalam granulosit dan monosit dan mengawal kebocoran atau kebocoran sel yang tidak diingini semasa proses keradangan.

PSGL-1

Walaupun nampaknya lebih cekap pada P-selectin, sebilangan penulis menganggap bahawa bentuk neutrofil manusia yang dihasilkan juga cukup efisien pada E-selectin. Sebenarnya, mereka menganggap bahawa secara amnya ligan ini penting untuk ketiga jenis selektin.

Fungsi

Fungsi utama selektif adalah menjadi sebahagian daripada pembentukan sel darah putih (limfosit). Mereka juga mengambil bahagian dalam tindak balas imun, dalam keradangan kronik dan akut pada organ tubuh yang berlainan seperti ginjal, jantung dan kulit. Mereka bahkan bertindak dalam proses keradangan metastasis barah.

Rujukan

1. Selectin. Dipulihkan dari: en.wikipedia.org.
2. L-pilihin. Dipulihkan dari: en.wikipedia.org.
3. CA19-9. Dipulihkan dari: en.wikipedia.org.
4. E-selectin. Dipulihkan dari: en.wikipedia.org.
5. X. Zou, VR Shinde Patil, NM Dagia, LA Smith, MJ Wargo, KA Interliggi, CM Lloyd, DF Tees, B. Walcheck, MB Lawrence, DJ Goetz (2005). PSGL-1 yang berasal dari neutrofil manusia adalah ligan kecekapan tinggi untuk E-selectin yang dinyatakan dalam endotelium dalam aliran. Jurnal Fisiologi Amerika. Fisiologi Sel.
6. K. Undang-undang (2001). Fungsi selektif. Hasil dan masalah dalam pembezaan sel.
7. Selectins. Dipulihkan dari: wellpath.uniovi.es.
8. JH Pérez & CJ Montoya. Molekul Adhesi Dipulihkan dari: encolombia.com.
9. AC Sanguineti & JM Rodríguez-Tafur (1999). Molekul lekatan dan kulit. Dermatologi Peru.
10. TF Tedder, DA Steeber, A. Chen, P. Engel (1995). Selektin: molekul lekatan vaskular. Jurnal FASEB.