ALPHA AMYLASE: CIRI, STRUKTUR, FUNGSI - BIOLOGI - 2025

The amilase alfa (α-amilase) adalah kumpulan enzim amylolytic amylases Endo yang bertanggungjawab untuk hidrolisis α-1,4 ikatan antara sisa glukosa yang terdiri daripada pelbagai jenis karbohidrat dalam alam semula jadi.

Secara sistematik dikenali sebagai sistematik dikenali sebagai α-1,4-glukan 4-glukanohidrol mempunyai penyebaran yang luas, kerana ia terdapat pada haiwan, tumbuhan dan mikroorganisma. Pada manusia, misalnya, amilase yang terdapat dalam air liur dan yang dikeluarkan oleh pankreas adalah jenis α-amilase.

Struktur domain C-terminal enzim alpha amylase haiwan (Sumber: Jawahar Swaminathan dan kakitangan MSD di Institut Bioinformatika Eropah melalui Wikimedia Commons)

Kuhn, pada tahun 1925, adalah yang pertama mencipta istilah "α-amilase" berdasarkan fakta bahawa produk hidrolisis yang menjadi pemangkin enzim ini mempunyai konfigurasi α. Kemudian, pada tahun 1968 ditentukan bahawa ini bertindak lebih baik pada substrat konfigurasi struktur linear dan tidak bercabang.

Seperti enzim amilolitik lain, α-amilase bertanggungjawab untuk hidrolisis kanji dan molekul lain yang berkaitan seperti glikogen, menghasilkan polimer yang lebih kecil yang terdiri daripada unit glukosa berulang.

Sebagai tambahan kepada fungsi fisiologi yang dimiliki oleh enzim ini pada haiwan, tumbuhan dan mikroorganisma yang mengekspresikannya, α-amilase, bersama dengan kelas amilase lain yang ada, mewakili 25% enzim yang digunakan untuk tujuan industri dan bioteknologi. pasaran semasa.

Banyak spesies kulat dan bakteria adalah sumber utama untuk memperoleh α-amilase yang digunakan lebih kerap dalam eksperimen industri dan saintifik. Ini terutama disebabkan oleh keserbagunaannya, kemudahan mendapatkannya, pengendaliannya yang mudah dan kos rendah yang berkaitan dengan pengeluarannya.

ciri

Α-amilase yang terdapat di alam boleh mempunyai julat pH optimum yang sangat berbeza untuk fungsinya; sebagai contoh, optimum untuk α-amilase haiwan dan tumbuhan adalah antara 5,5 dan 8,0 unit pH, tetapi sebilangan bakteria dan kulat mempunyai lebih banyak enzim alkali dan lebih berasid.

Enzim yang terdapat di dalam air liur dan pankreas mamalia berfungsi paling baik pada pH mendekati 7 (neutral), mereka memerlukan ion klorida untuk mencapai aktiviti enzimatik maksimum mereka dan mampu mengikat ion kalsium divalen.

Kedua-dua enzim haiwan, air liur dan pankreas, dihasilkan dalam organisma oleh mekanisme bebas yang melibatkan sel dan kelenjar tertentu dan yang mungkin tidak berkaitan dengan enzim yang terdapat dalam aliran darah dan rongga badan yang lain.

Kedua-dua pH dan suhu optimum untuk fungsi enzim ini sangat bergantung pada fisiologi organisma yang dipertimbangkan, kerana terdapat mikroorganisma Extremophilic yang tumbuh dalam keadaan yang sangat khusus berkenaan dengan parameter ini dan banyak parameter lain.

Akhirnya, dari segi peraturan aktiviti mereka, ciri yang dikongsi antara enzim kumpulan α-amilase adalah bahawa ini, seperti amilase lain, dapat dihambat oleh ion logam berat seperti merkuri, tembaga, perak dan plumbum.

Struktur

Α-amilase adalah enzim multidomain yang, pada haiwan dan tumbuhan, mempunyai berat molekul sekitar 50 kDa dan penulis yang berbeza bersetuju bahawa enzim yang tergolong dalam keluarga glikohidrolase ini adalah enzim dengan lebih dari sepuluh domain struktur.

Domain pusat atau domain pemangkin sangat terpelihara dan dikenali sebagai domain A, yang terdiri daripada lipatan simetri dari 8 helai dilipat β yang disusun dalam bentuk "tong" yang dikelilingi oleh heliks 8 alpha, sehingga dapat juga terdapat dalam literatur sebagai (β / α) 8 atau laras jenis "TIM".

Penting untuk diperhatikan bahawa pada hujung terminal C dari kepingan β domain A terdapat residu asid amino terpelihara yang terlibat dalam pemangkinan dan pengikatan substrat dan bahawa domain ini terletak di kawasan terminal-N protein .

Domain enzim ini yang paling banyak dikaji adalah domain B yang disebut, yang menonjol antara helaian lipatan β dan heliks alpha nombor 3 domain A. Ini memainkan peranan penting dalam pengikatan substrat dan kalsium divalen.

Domain tambahan telah dijelaskan untuk enzim α-amilase, seperti domain C, D, F, G, H dan I, yang terletak di depan atau di belakang domain A dan yang fungsinya tidak diketahui dengan tepat dan bergantung pada organisma yang ia dikaji.

α-amilase mikroorganisma

Berat molekul α-amilase bergantung, serta ciri-ciri biokimia dan struktur lain, pada organisma yang sedang dikaji. Oleh itu, α-amilase banyak kulat dan bakteria mempunyai berat serendah 10 kDa dan setinggi 210 kDa.

Berat molekul tinggi sebilangan enzim mikroba ini sering kali berkaitan dengan kehadiran glikosilasi, walaupun glikosilasi protein dalam bakteria agak jarang berlaku.

ciri-ciri

Pada haiwan, α-amilase bertanggungjawab untuk langkah pertama dalam metabolisme kanji dan glikogen, kerana mereka bertanggungjawab untuk hidrolisisnya kepada serpihan yang lebih kecil. Organ-organ sistem pencernaan yang bertanggungjawab untuk penghasilannya pada mamalia adalah pankreas dan kelenjar air liur.

Sebagai tambahan kepada fungsi metaboliknya yang jelas, pengeluaran α-amilase yang dihasilkan oleh kelenjar air liur banyak mamalia, yang diaktifkan oleh tindakan norepinefrin, dianggap oleh banyak penulis sebagai penanda tekanan "psikobiologi" yang penting dalam sistem saraf pusat.

Ini juga mempunyai fungsi sekunder dalam kesihatan mulut, kerana kegiatannya berfungsi dalam penghapusan bakteria mulut dan dalam pencegahan kepatuhan mereka ke permukaan mulut.

Fungsi utama dalam tumbuh-tumbuhan

Pada tumbuh-tumbuhan, α-amilase memainkan peranan penting dalam percambahan biji, kerana enzim-enzim yang menghidrolisis pati yang terdapat dalam endosperma yang menyuburkan embrio di dalamnya, suatu proses yang pada dasarnya dikendalikan oleh gibberellin, fitohormone.

Aplikasi industri

Enzim yang tergolong dalam keluarga α-amilase mempunyai banyak aplikasi dalam pelbagai konteks: industri, saintifik dan bioteknologi, dll.

Dalam industri pemprosesan kanji yang besar, α-amilase banyak digunakan untuk penghasilan glukosa dan fruktosa, serta untuk penghasilan roti dengan tekstur yang lebih baik dan kapasiti peningkatan yang lebih tinggi.

Di bidang bioteknologi, ada banyak kepentingan mengenai peningkatan enzim yang digunakan secara komersial, untuk meningkatkan kestabilan dan prestasi mereka dalam keadaan yang berbeza.

Rujukan

1. Aiyer, PV (2005). Amilase dan aplikasinya. Jurnal Bioteknologi Afrika, 4 (13), 1525–1529.
2. Bernfeld, P. (1960). Amilase, a dan B. Dalam Enzim Metabolisme Karbohidrat (Jilid I, hlm. 149–158).
3. Granger, DA, Kivlighan, KT, El, M., Gordis, EB, & Stroud, LR (2007). Air liur a-Amilase dalam Penyelidikan Biobehavioral. Perkembangan dan Aplikasi Terkini. Ann. NY Acad. Sci., 1098, 122–144.
4. Monteiro, P., & Oliveira, P. (2010). Aplikasi a-Amilase Mikroba dalam Industri- Satu tinjauan. Jurnal Mikrobiologi Brazil, 41, 850-886.
5. Reddy, NS, Nimmagadda, A., & Rao, KRSS (2003). Gambaran keseluruhan keluarga α-amilase mikroba. Jurnal Bioteknologi Afrika, 2 (12), 645-648.
6. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amylase - Kepentingan klinikalnya: Kajian Literatur. Perubatan, 55 (4), 269-289.
7. Svensson, B., & Macgregor, EA (2001). Hubungan urutan dan struktur dengan kekhususan dalam keluarga enzim a-amilase. Biochimica et Biophysica Acta, 1546, 1–20.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Amilase Tumbuhan dan Haiwan. Ann. Chem., 1, 115-189.