HOLOENZIM: CIRI, FUNGSI DAN CONTOH - BIOLOGI - 2025

A holoenzyme adalah enzim yang terdiri daripada sebahagian protein dipanggil apoenzyme digabungkan dengan molekul bukan protein yang dikenali sebagai kofaktor a. Apoenzim dan kofaktor tidak aktif apabila ia terpisah; maksudnya, untuk berfungsi mereka harus digabungkan.

Oleh itu, holoenzim adalah enzim gabungan dan, akibatnya, ia aktif secara pemangkin. Enzim adalah sejenis biomolekul yang fungsinya pada dasarnya adalah untuk meningkatkan kelajuan tindak balas sel. Sebilangan enzim memerlukan bantuan molekul lain, yang disebut kofaktor.

Apoenzyme + cofactor = holoenzyme

Cofactors melengkapkan apoenzim dan membentuk holoenzim aktif yang melakukan pemangkinan. Enzim yang memerlukan kofaktor tertentu dikenali sebagai enzim konjugasi. Ini mempunyai dua komponen utama: kofaktor, yang boleh menjadi ion logam (bukan organik) atau molekul organik; apoenzim, bahagian protein.

ciri

Dibentuk oleh apoenzim dan kofaktor

Apoenzim adalah bahagian protein dari kompleks, dan kofaktor boleh menjadi ion atau molekul organik.

Mereka mengakui pelbagai kofaktor

Terdapat beberapa jenis kofaktor yang membantu membentuk holoenzim. Beberapa contoh adalah koenzim dan vitamin yang biasa, misalnya: vitamin B, FAD, NAD +, vitamin C dan koenzim A.

Beberapa kofaktor dengan ion logam, misalnya: tembaga, besi, zink, kalsium dan magnesium, antara lain. Kelas kofaktor lain adalah kumpulan prostetik yang disebut.

Kesatuan sementara atau tetap

Kofaktor dapat mengikat apoenzim dengan intensiti yang berbeza-beza. Dalam beberapa kes kesatuan sekerja lemah dan sementara, sementara dalam kes lain kesatuan ini sangat kuat sehingga ia kekal.

Dalam kes di mana pengikatan bersifat sementara, apabila kofaktor dikeluarkan dari holoenzim, ia berubah menjadi apoenzim dan berhenti aktif.

Fungsi

Holoenzim adalah enzim yang siap untuk menjalankan fungsi pemangkinnya; iaitu untuk mempercepat tindak balas kimia tertentu yang dihasilkan di kawasan yang berbeza.

Fungsi mungkin berbeza-beza bergantung pada tindakan spesifik holoenzyme. Antara yang paling penting, DNA polimerase menonjol, yang fungsinya adalah memastikan penyalinan DNA dilakukan dengan betul.

Contoh holoenzim biasa

RNA polimerase

RNA polimerase adalah holoenzim yang memangkinkan reaksi sintesis RNA. Holoenzim ini diperlukan untuk membina helai RNA dari helai templat DNA yang berfungsi sebagai templat semasa proses transkripsi.

Fungsinya adalah untuk menambahkan ribonukleotida pada hujung 3 molekul RNA yang sedang berkembang. Dalam prokariota, apoenzim RNA polimerase memerlukan kofaktor yang disebut sigma 70.

Polimerase DNA

DNA polimerase juga merupakan holoenzim yang menjadi pemangkin reaksi pempolimeran DNA. Enzim ini melakukan fungsi yang sangat penting untuk sel kerana ia bertugas mereplikasi maklumat genetik.

DNA polimerase memerlukan ion bermuatan positif, biasanya magnesium, untuk menjalankan fungsinya.

Terdapat beberapa jenis polimerase DNA: DNA polimerase III adalah holoenzim yang mempunyai dua enzim teras (Pol III), masing-masing terdiri daripada tiga subunit (α, ɛ, dan θ), pengapit gelangsar yang mempunyai dua subunit beta, dan kompleks fiksasi cas yang mempunyai beberapa subunit (δ, τ, γ, ψ, dan χ).

Anhidrasi karbon

Karbonik anhidrase, juga disebut karbonat dehidratase, tergolong dalam keluarga holoenzim yang menjadi pemangkin penukaran cepat karbon dioksida (CO2) dan air (H20) menjadi bikarbonat (H2CO3) dan proton (H +).

Enzim memerlukan ion zink (Zn + 2) sebagai kofaktor untuk melaksanakan fungsinya. Reaksi yang dikatalisis oleh anhidrasa karbonik dapat diterbalikkan, oleh sebab itu aktivitinya dianggap penting kerana membantu mengekalkan keseimbangan asid-basa antara darah dan tisu.

Hemoglobin

Hemoglobin adalah holoenzim yang sangat penting untuk pengangkutan gas dalam tisu haiwan. Protein ini yang terdapat dalam sel darah merah mengandung zat besi (Fe + 2), dan fungsinya adalah untuk mengangkut oksigen dari paru-paru ke kawasan lain di tubuh.

Struktur molekul hemoglobin adalah tetramer, yang bermaksud bahawa ia terdiri daripada 4 rantai atau subunit polipeptida.

Setiap subunit dari holoenzim ini mengandungi kumpulan heme, dan setiap kumpulan heme mengandungi atom besi yang dapat mengikat molekul oksigen. Kumpulan hemoglobin heme adalah kumpulan prostetiknya, yang diperlukan untuk fungsi pemangkinnya.

Oksidase sitokrom

Sitokrom oksidase adalah enzim yang mengambil bahagian dalam proses pengeluaran tenaga, yang dilakukan di mitokondria hampir semua makhluk hidup.

Ini adalah holoenzim kompleks yang memerlukan kolaborasi kofaktor tertentu, ion besi dan tembaga, untuk memangkinkan reaksi pemindahan elektron dan penghasilan ATP.

Piruvate kinase

Pyruvate kinase adalah satu lagi holoenzim penting untuk semua sel, kerana ia mengambil bahagian dalam salah satu jalur metabolik sejagat: glikolisis.

Fungsinya adalah untuk mengkatalisis pemindahan kumpulan fosfat dari molekul yang disebut fosfoenolpiruvat ke molekul lain yang disebut adenosin difosfat, untuk membentuk ATP dan piruvat.

Apoenzim memerlukan kation kalium (K`) dan magnesium (Mg + 2) sebagai kofaktor untuk membentuk holoenzim berfungsi.

Karboksilase piruvat

Contoh penting lain ialah piruvat karboksilase, holoenzim yang menjadi pemangkin pemindahan kumpulan karboksil ke molekul piruvat. Oleh itu, piruvat ditukar menjadi oksaloasetat, perantaraan penting dalam metabolisme.

Untuk aktif secara fungsional, karboksilase apoenzim piruvat memerlukan kofaktor yang disebut biotin.

Karboksilase Acetyl CoA

Acetyl-CoA carboxylase adalah holoenzim yang kofaktornya, seperti namanya, adalah koenzim A.

Apabila apoenzim dan koenzim A digabungkan, holoenzim aktif secara pemangkin untuk melaksanakan fungsinya: pindahkan kumpulan karboksil ke asetil-CoA untuk menukarnya menjadi malonil koenzim A (malonyl-CoA).

Acetyl-CoA melakukan fungsi penting dalam sel haiwan dan sel tumbuhan.

Oksidase monamin

Ini adalah holoenzim penting dalam sistem saraf manusia, fungsinya adalah untuk mempromosikan penurunan neurotransmitter tertentu.

Agar monoamine oksidase aktif secara katalitik, ia perlu secara kovalen mengikat kofaktornya, flavin adenine dinucleotide (FAD).

Dehidrogenase laktat

Lactate dehydrogenase adalah holoenzim penting untuk semua makhluk hidup, terutama pada tisu yang banyak menggunakan tenaga, seperti jantung, otak, hati, otot rangka, paru-paru, antara lain.

Enzim ini memerlukan kehadiran kofaktornya, nikotinamid adenine dinucleotide (NAD), untuk memangkinkan tindak balas penukaran piruvat menjadi laktat.

Pemangkin

Catalase adalah holoenzim penting dalam pencegahan ketoksikan sel. Fungsinya adalah memecah hidrogen peroksida, produk metabolisme sel, menjadi oksigen dan air.

Apoenzim katalase memerlukan dua kofaktor untuk diaktifkan: ion mangan dan kumpulan prostetik HEMO, serupa dengan hemoglobin.

Rujukan

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Kajian awal mengenai Serum Lactate Dehydrogenase (LDH) -Prognostic Biomarker in Carcinoma Payudara. Jurnal Penyelidikan Klinikal dan Diagnostik, 6-8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Struktur domain biotinil asetil-koenzim A karboksilase ditentukan oleh fasa MAD. Struktur, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokimia (edisi ke-8). WH Freeman and Company.
4. Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Perkaitan tahap dehidrogenase laktat serum dengan jangkitan oportunistik terpilih dan perkembangan HIV. Jurnal Antarabangsa Penyakit Berjangkit, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Fungsi Anhidrasi Karbon dalam Darah. Alam, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Struktur dan mekanisme keluarga monoamine oksidase. Konsep Biomolekul, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Manusia piruvat kinase M2: Protein pelbagai fungsi. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktur, mekanisme dan peraturan karboksilase piruvat. Jurnal Biokimia, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Isoenzim piruvat kinase. Transaksi Masyarakat Biokimia, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologi (Edisi ke-7) Pembelajaran Cengage.
11. Supuran, CT (2016). Struktur dan fungsi anhidrasi karbonik. Jurnal Biokimia, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamine oxidases: kepastian dan ketidakpastian. Kimia Perubatan Semasa, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Asas Biokimia: Kehidupan di Tahap Molekul (edisi ke-5). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Adakah Laktat Lebih Tinggi merupakan Petunjuk Risiko Metastatik Tumor Kajian MRS Rintis Menggunakan Hyperpolarized13C-Pyruvate. Radiologi Akademik, 21 (2), 223–231.