MALTASA: CIRI, SINTESIS DAN FUNGSI - BIOLOGI - 2025

The maltase , juga dikenali sebagai α-glucosidase, asid maltase, invertase glukosa, glucosidosucrasa, α-glucosidase lysosomal atau maltase-glucoamylase adalah enzim yang bertanggungjawab untuk hidrolisis maltosa dalam sel-sel epitelium usus semasa langkah akhir pencernaan kanji.

Ia tergolong dalam kelas hidrolase, khususnya subkelas glikosidase, yang mampu memutuskan ikatan α-glukosidik antara residu glukosa (EC. 3.2.1.20). Kategori ini mengelompokkan beberapa enzim yang kekhususannya diarahkan kepada exo-hidrolisis glikosida terminal yang dihubungkan oleh ikatan α-1,4.

Tindak balas pemangkin maltase. Di sebelah kiri molekul maltosa dan di sebelah kanan dua molekul glukosa yang dihasilkan daripada hidrolisis (Sumber: Dapantazis .jpg melalui Wikimedia Commons)

Sebilangan maltase mampu menghidrolisis polisakarida, tetapi pada kadar yang jauh lebih perlahan. Secara umum, setelah tindakan maltase, residu α-D-glukosa dilepaskan, bagaimanapun, enzim dari subkelas yang sama dapat menghidrolisis β-glukan, sehingga melepaskan residu β-D-glukosa.

Keberadaan enzim maltase pada awalnya ditunjukkan pada tahun 1880 dan sekarang diketahui bahawa ia tidak hanya terdapat pada mamalia, tetapi juga pada mikroorganisma seperti ragi dan bakteria, serta pada banyak tanaman dan bijirin yang lebih tinggi.

Contoh pentingnya aktiviti enzim ini adalah berkaitan dengan Saccharomyces cerevisiae, mikroorganisma yang bertanggungjawab untuk pengeluaran bir dan roti, yang mampu merosakkan maltosa dan maltotriose berkat enzim maltosa, yang produknya dimetabolisme menjadi produk ciri fermentasi organisma ini.

ciri

Pada mamalia

Maltase adalah protein amphipathic yang berkaitan dengan membran sel berus usus. Isozim yang dikenali sebagai asid maltase juga dikenali, terletak di lisosom dan mampu menghidrolisis pelbagai jenis ikatan glikosid pada pelbagai substrat, bukan hanya ikatan maltosa dan α-1,4. Kedua-dua enzim mempunyai banyak ciri struktur.

Enzim lysosomal kira-kira 952 asid amino panjang dan diproses selepas terjemahan dengan glikosilasi dan penyingkiran peptida pada N-dan C-termini.

Kajian yang dilakukan dengan enzim dari usus tikus dan babi membuktikan bahawa pada haiwan ini enzim terdiri daripada dua subunit yang berbeza antara satu sama lain dari segi beberapa sifat fizikal. Kedua-dua subunit ini timbul dari prekursor polipeptida yang sama yang dibelah secara proteolitik.

Tidak seperti babi dan tikus, enzim pada manusia tidak mempunyai dua subunit, tetapi berupa molekul tunggal yang tinggi dan sangat glikosilasi (oleh N- dan O-glikosilasi).

Dalam ragi

Ragi maltase, dikod oleh gen MAL62, beratnya 68 kDa dan merupakan protein sitoplasma yang wujud sebagai monomer dan menghidrolisis spektrum α-glukosida yang luas.

Dalam ragi terdapat lima isoenzim yang dikodkan di zon telomerik dari lima kromosom yang berbeza. Setiap lokus pengekodan gen MAL juga terdiri dari kompleks gen dari semua gen yang terlibat dalam metabolisme maltosa, termasuk permease dan protein pengawalseliaan, seolah-olah itu adalah operon.

Di tumbuh-tumbuhan

Enzim yang terdapat pada tumbuhan terbukti sensitif terhadap suhu di atas 50 ° C dan maltase berlaku dalam jumlah besar dalam bijirin yang tumbuh dan tidak tumbuh.

Selanjutnya, semasa degradasi kanji, enzim ini khusus untuk maltosa, kerana tidak bertindak pada oligosakarida lain, tetapi selalu berakhir dengan pembentukan glukosa.

Sintesis

Pada mamalia

Maltase usus manusia disintesis sebagai rantai polipeptida tunggal. Karbohidrat yang kaya dengan residu mannose ditambahkan terjemahan oleh glikosilasi, yang seolah-olah melindungi urutan dari penurunan protein.

Kajian mengenai biogenesis enzim ini membuktikan bahawa ia dipasang sebagai molekul dengan berat molekul tinggi dalam keadaan retikulum endoplasma "terikat membran", dan kemudian diproses oleh enzim pankreas dan "glikosilasi semula" dalam Kompleks Golgi.

Dalam ragi

Dalam ragi terdapat lima isoenzim yang dikodkan di zon telomerik dari lima kromosom yang berbeza. Setiap lokus pengekodan gen MAL juga merangkumi kompleks gen dari semua gen yang terlibat dalam metabolisme maltosa, termasuk permease dan protein pengawalseliaan.

Dalam bakteria

Sistem metabolisme maltosa pada bakteria, seperti E. coli, sangat mirip dengan sistem laktosa, terutama dalam organisasi genetik operon yang bertanggungjawab untuk sintesis protein pengawal selia, pengangkut, dan enzim aktif pada substrat (maltase ).

ciri-ciri

Di kebanyakan organisma di mana kehadiran enzim seperti maltase telah dikesan, enzim ini memainkan peranan yang sama: degradasi disakarida seperti maltosa untuk mendapatkan produk karbohidrat larut yang lebih mudah dimetabolismekan.

Dalam usus mamalia, maltase memainkan peranan penting dalam langkah-langkah akhir penurunan kanji. Kekurangan dalam enzim ini umumnya dilihat pada keadaan seperti glikogenosis jenis II, yang berkaitan dengan penyimpanan glikogen.

Dalam bakteria dan ragi, reaksi yang dikatalisis oleh enzim jenis ini merupakan sumber tenaga penting dalam bentuk glukosa yang memasuki jalur glikolitik, untuk tujuan penapaian atau tidak.

Pada tanaman, maltase, bersama dengan amilase, ikut serta dalam penurunan endosperma pada biji yang "tertidur", dan yang diaktifkan oleh giberelin, pertumbuhan tumbuhan yang mengatur hormon, sebagai prasyarat untuk percambahan.

Di samping itu, banyak tanaman penghasil pati sementara pada siang hari mempunyai maltase tertentu yang menyumbang kepada penurunan metabolisme dalam metabolisme mereka pada waktu malam, dan kloroplas didapati sebagai tempat penyimpanan maltosa utama dalam organisma ini.

Rujukan

1. Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Pemurnian dan Pencirian Asid As-Glukosidase Lanjut Jurnal Biokimia, 108, 161-167.
2. Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosintesis protein mikrovillar usus. Jurnal Biokimia, 210, 389–393.
3. Davis, WA (1916). III. Taburan maltase pada tanaman. Fungsi maltase dalam degradasi pati dan pengaruhnya terhadap aktiviti amiloklastik bahan tumbuhan. Jurnal Biokimia, 10 (1), 31–48.
4. KECUALI. Portal Sumber Bioinformatik. (nd). Diperolehi dari enzyme.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, JP, & Sharkey, TD (2005). Kesan Siang Hari dan Circadian terhadap Degradasi Kanji dan Metabolisme Maltosa. Fisiologi Tumbuhan, 138, 2280–2291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Struktur, Biosintesis, dan Glikosilasi Usus Kecil Manusia. Jurnal Kimia Biologi, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Mengawal sintesis maltase dalam ragi. Mikrobiologi Molekul, 5 (9), 2079–2084.
8. Jawatankuasa Tatanama Kesatuan Antarabangsa Biokimia dan Biologi Molekul (NC-IUBMB). (2019). Diperolehi dari qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (Sembilan-belas sembilan puluh lima). Glikogenosis jenis II (Kekurangan Maltase Asid). Otot & Saraf, 3, 61–69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Kajian dormansi pada benih Avena fatua. Jurnal Botani Kanada, 40 (13), 1659–1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Struktur dan Kekhususan Microvillus Maltase / Glucoamylase usus babi Amphiphilic. Jurnal Biokimia Eropah, 126, 559-568.